Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y concretado cada vez mas, y constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la microbiología, la fisiología, la bioquímica, la inmunología y la taxonomía, formando además parte del campo aplicado, en gran variedad de industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos químicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en síntesis, una cadena de procesos enzimáticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales mas simples, como el agua (H₂O) y el anhídrido carbónico (CO₂), presentes en los vegetales para la formación de hidratos de carbono, hasta los mas complicados que utilizan sustratos muy complejos.

La formación de los prótidos, los glúcidos y los lípidos es un ejemplo típico: Son a la vez degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimáticas, produciendo energía a una velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energético que exigen los métodos químicos de laboratorio.

Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo, cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como por un exceso de actividad de enzima.

Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcion enzimatica causan patologias.

Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a temperaturas fijas en un medio de pH, concentración salina, etc.; prácticamente constante.

Cien años atrás solo se conocian enzimas, muchas de estas, catalizaban la hidrólisis de enlaces covalentes. Algunas enzimas, de manera especial las que fueron descubiertas en un principio, recibieron nombres ligados mas bien a su sitio de procedencia anatómica que no siguen ninguna regla ni sistema; tal es el caso de la ptialina de la saliva, que ataca al almidón de la pepsina del estómago y de la tripsina del páncreas, que atacan proteínas; de la renina, que cuagula la leche; de la papaina, enzima proteolítica que se encuentra en la papaya y de las catepsinas, también proteasas, que se encuentran en las células. Las enzimas relacionadas con la cuagulación de la sangre, como son la trombina, la plasmina, el plasminógeno, etc. reciben también nombres sistematizados.

Aunque el sufijo –asa continua en uso; actualmente, al nombrar a las enzimas, se enfatiza el tipo de reaccion catalizada. Por ejemplo: las hidrogenasas catalizan la eliminacion de hidrogeno y las transferasas, reacciones de transferencia de grupo. Con el descubrimiento de mas y mas enzimas, surgieron ambiguedades y con frecuencia no estaba claro cual era la enzima que un investigador deseaba estudiar. Para remediar esta deficiencia, la Comisión para el estudio de las enzimas, que constituye con respecto a los sistemas anteriores un punto de vista más uniforme, preciso y descriptivo; esta formada por la Union Internacional de Bioquimica (IUB) adopto, en 1964, un sistema complejo pero inequivoco de la nomenglatura enzimatica basado en el mecanismo de reaccion.

El sistema se basa en la reacción química catalizada que es la propiedad específica que caracteriza a cada enzima las cuales se agrupan en clases, porque catalizan procesos semejantes, y en subclases que especifican con mayor exactitud la reacción particular considerada. En general, las enzimas reciben un nombre de acuerdo con el sustrato o los sustratos que participan en la reacción seguido por el tipo de reacción catalizada y, por fin, la terminación -asa. A menudo los nombres así obtenidos resultan largos y complejos, por lo que es muy dificil que en la práctica se pueda excluir el uso de los nombres triviales, consagrados por la costumbre. Sin embargo, con fines de sistematización, se reconoce la necesidad de aceptar el nuevo sistema.

Aunque su claridad y carencia de ambigüedad recomiendan al sistema de nomenglatura IUB para trabajos de investigacion, nombres mas ambiguos, pero basante mas cortos persisten en libros de texto y en el laboratorio clinico. Por esta razon, a continuacion solo se presenta principios generales del sistema IUB:

1. Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases principales, cada una con 4 a 13 subclases.
2. El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o los sustratos; la segunda, con terminacion –asa, indica el tipo de reaccion catalizada.
3. Informacion adicional, si es necesario aclarar la reaccion, puede seguir el parentesis. Por ejemplo: la enzima que cataliza L-malato + NAD⁼ = piruvato + CO₂ NADH + H⁼ , se denomina como 1.1.1.37 L-malato:NAD⁺ oxidorreductasa (descarboxilante).
4. Cada enzima tiene un numero clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reaccion según la clase (primer digito), subclase (segundo digito) y subclase (tercer digito). El cuarto digito es para la enzima especifica. Asi, E.C. 2.7.1.1 denota la clase 2 (una transferasa), subclase 7 (transferencia de fosfato), sub-clase 1 (una funcion alcohol como aceptor de fosfato). El ultimo digito denota a la enzima hexocinasa o ATP: D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima que cataliza la transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de la glucosa.

Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la biocatálisis que regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis hepática pueden deteriorar de manera notable la propiedad de las células para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos claves como la síntesis de urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco tóxico a urea no tóxica es seguida por intoxicación con amoniaco y por ultimo coma hepático. Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a menudo mortales,proporciona otros ejemplos dramáticos de las drásticas consecuencias fisiológicas que pueden seguir al deterioro de la actividad enzimática, inclusive de una sola enzima.

Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituración de un miembro) o siguiendo a multiplicación celular descontrolada (por ejemplo, carcionoma prostatico), las enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo tanto, la determinacion de estas enzimas intracelulares en el suero sanguineo proporciona a los medicos informacion valiosa para el diagnostico y el pronostico.

Además del papel central de las enzimas, en la bioquímica, la actividad de las enzimas en suero da información de gran valor en el diagnostico de varias enfermedades. La mayor parte de las enziimas encontradas en suero no realizan un funcion fisiológica en el mismo, sino que son liberadas a la circulación durante el intercambio normal de los tejidos bajo condiciones patológicas, los niveles sericos pueden elevarse, por ejemplo, después de un infarto las celulas infectadas liberan sus enzimas a la circulación. El patron o perfil de actividades enzimaticas del suero se relaciona con el proceso de enfermedad y las celulas y órganos afectados.

Transaminasas
La transaminasa glutámica oxalacética (GOT), por sus siglas en ingles) o asparto aminotransferasa (AST), cataliza la transferencia reversible del grupo amino del glutamato al oxalacetato para formar alfa-cetoglutarato y aspartato. La GOT se libera de muchas celulas enfermas en el suero como SGOT .La SGOT se encuentra elevada en enfermedades en el hígado y después del infarto de miocardio. La concentración del suero tiene valor diagnóstico puede ser ligeramente elevada cinco veces en pacientes con cirrosis y enfermedad hepática obstructiva o muy elevada 25 veces en casos de hepatitis viral.
La transaminasa glutámica pirúvica (GTP) o alanina aminotranferasa (ALT), cataliza la transferencia reversible del grupo amino del glutamato al piruvato.
La (SFTO también esta elevada durante las enfermedades del hígado y después del infarto de miocardio.

Fosfatasas
La fosfatasa alcalina se encuentra en muchos tejidos, incluyendo el hígado y el hueso , la fosfatasa ácida muestra un PH
óptimo acido , y la elevación de dicha enzima ocurre cuando con el carcinoma metastático de la próstata.

Transferasas
La glutamil transpeptidasa (GGT) es un indicador sensible de enfermedades del hígado y puede estar elevada en el alcoholismo cuando no hay otras anormalidades enzimáticos en el suero.
La creatinfosfocinasa es importante en el metabolismo energético, se encuentra en el corazón, el músculo esquelético y el cerebro, y es la primera enzima cardiaca cuya actividad se eleva después de un infarto de miocardio, y también en personas con distrofia muscular.
La amilasa cataliza la hidrólisis del almidon y del glucogeno, es producida por el páncreas y las glandulas salivares y se eleva durante la pancreatitis aguda.
Las deshidrogenasas catalizan la interversión reversible del lactato y el piruvato., se encuentra en todas las celulas humanas, su actividad es notable en el infarto de miocardio, enfermedades hepáticas y durante la anemia hemolítica cuando los eritrocitos se degradan mas rápidamente que lo normal.

Isozimas
Las isozimas son moléculas de proteína diferente pero cercanamente relacionadas que cataliza la misma reacción , se producen en las diferentes combinaciones de las subunidades proteínicas y su estudio permite determinar el tejido de origen.
En el caso de la lactato deshidrogenasa, la isozima del corazón difiere de la isozima hepática . El LDH es una enzima tetramérica que puede ser liberada por enfermedades del hígado o del corazón , es establecimiento del tejido de origen ayuda en el diagnóstico.