1. Proteínas

Las proteínas naturales están formadas por aminoácidos de la serie L. Los aminoácidos se clasifican en: alifáticos neutros de cadena apolar (glicina,alanina, valina, leusina e isoleusina); alifáticos neutros de cadena noionizable (serina y treonina); aromáticos neutros (fenilalanina, tirosina ytriptófano); con azufre (metionina y cisteina); ácidos di carboxílicos (ácidoglutámico y aspartico); básicos (lisina, arginina e histidina).

El único aminoácido que puede actuar como buffer es la histidina, ya queposee un Pk=6.0.
Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, entre elcarboxilo de un aminoácido con el grupo amina del otro, con perdida de agua(a.a+a.a=pep+H2O). Se denomina péptido al polímero de aminoácidos cuya masaes menor de 6Kda.

Estructura proteica
Estructura primaria:
Es el ordenamiento o secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Lasecuencia de los aminoácidos esta determinada por los genes que controlan la síntesisproteica.

Estructura secundaria:
Presentan la forma de Hélice ay lamina b. La cadena polipeptídica con Hélice ase enrolla en forma de espiral y permanece en esta posición por los puentes deH de la cadena. La cadena polipeptídica con lámina bforma cadenas en zigzag o en Z por los puentes H.

Estructura terciaria:
Las láminas bpueden unirse entre sí, las Hélices atambién pueden unirse entre sí; y entre hélice ay lámina btambién pueden hacerlo, para formar este tipo de estructura. Este tipo deestructura se mantiene unida por: fuerzas electrostática, puentes de H yDisulfuro entre cisteinas y los restos hidrófobos e hidrofílicos de lascadenas.

Estructura cuaternaria:
Estas proteínas están formadas por varias subunidades oligoméricas (Peptidosde mas de 6000 Kda)
Las proteínas, también pueden clasificarse en fibrilares o globulares. Porejemplo el colágeno es una proteína fibrilar y la hemoglobina es una globular.
Los agentes físicos y químicos pueden ocasionar la desnaturalización de lasproteínas, perdiendo la estructura primaria de la misma.
Las proteínas pueden ser simples como las albúminas que solo están compuestaspor aminoácidos; conjugadas formadas por una proteína simple (Apo proteína) yuna porción no proteica (Grupo Prostético) como glúsidos, lípidos, etc.

2. Hidratos De Carbono

Son polihidroxi aldehídos o polihidroxi cetonas. Se clasifican en Monosacáridos,Oligosacáridos y Polisacáridos.

Monosacáridos:
Se denominan aldosas o cetosas. Los naturales son de la serie D. La glucosa esuna aldohexosa, su molécula se ciclisa por unión Hemiacetálica entre el C1 yC5, formando el núcleo PIRANO (Piranosa), o puede formar el hemiacetal entre elC1 y C4 formando el núcleo FURANO (Furanosa), estas estructuras poseen isómerosa y b, siendo solamente los de la serie alos que el organismo humano puede asimilar. En conclusión, solo la a-D-Glucosa puede ser utilizada, o mejor dicho metabolizada, por el organismo.
La galactosa es una aldohexosa que difiere de la glucosa en el C4. La manosa esuna aldohexosa que difiere de la glucosa en el C2. La fructosa es una cetosa delnúcleo piranosa. Todos estos monosacáridos, incluyendo a la glucosa, sonreductores.
Los glucósidos, son derivados de los monosacáridos, en especial de la glucosa.Resultan de la unión del C hemiacetal con otro compuesto no glusídico, no sonreductores y no presentan fenómeno de mutarrotacion, los derivados de laglucosa se llaman glucósidos, de los demás monosacáridos aglicona.

Las deoxiazucares constituyen parte de la molécula de DNA.
Disacaridos:
Por hidrólisis dan monosacáridos. Maltosa: producto de la hidrólisis delalmidón, esta compuesta por 2 a-D-Glucosa, unidas por enlaces glucosídico a1-4. Lactosa: glucosa + galactosa unidas por enlace glucosídico b1-4, es reductora. Sacarosa: fructosa + glucosa unidas por enlace b1-2, no es reductora.

Polisacaridos:
Se clasifican en homopolisacaridos y en heteropolisacaridos.
Los homopolisacaridos formados por glucosa se designan glucanos. El almidón esun glucano formado por amilosa y amilopectina, unidos por enlace gucosídico a1-4 y sus ramificaciones presentan enlaces glucosídicos b1-6. El glucógeno, es un polímero de glucosas unidas entre sí por enlace a1-4 y sus ramificaciones por enlaces a1-6. Los dextranos son los productos de la hidrólisis del glucógeno, su cadenaprincipal posee enlace glucosídico a1-6. La celulosa es un polímero de glucosas unidas entre sí por enlaces glucosídicosb 1-4, elorganismo humano, no posee la enzima para desdoblar este polímero.
Los hetropolisacaridos se clasifican en glicosaminglicanos, proteoglicanos,peptidoglicanos y los que forman parte de las gicoproteinas.
Los glicosaminglicanos son: ácido hialurónico, condroitinsulfato,dermatosulfato, queratosulfato y la Heparina que es un potente antiagregante.
Los proteoglicanos están formados por cadenas de glicanos (como elcondroitinsulfato, dermatosulfato, queratosulfato, etc.) unidos a proteínas.
Los peptidoglicanos están compuestos por polisacáridos deN-acetil-D-Glucosamina y ácido N-acetil-neurámico. Forman pare de la paredcelular de bacteria.

Las glicoproteinas están formadas por oligosacáridos, conjugados con proteínas.Se diferencian de los peptidoglicanos porque por hidrólisis dan mas de dosmonosacáridos. Cumplen importantes funciones celulares en la superficie de lamembrana, tales como receptores de membrana, histocompatibilidad, etc.

3. Lipidos

Los lípidos, poseen una característica común, que es ser insolubles enagua y solubles en solventes orgánicos.

Ácidos grasos:
Los que se extraen de animales son monocarboxílicos y de cadena lineal, lamayoría posee numero par de C en su molécula. Los más abundantes son los de16 y 18 C. Los AG esenciales son el araquidónico, linoléico y linolénico.

A medida que la cadena carbonada crece, aumenta su carácter hidrófobo. Lospuntos de fusión y ebullición aumentan con la longitud de la cadena carbonada.De 1 a 8 C son líquidos a 20°C. Los AG naturales presentan isómera cis.Cuando aumenta la cantidad de C en la cadena disminuye el carácter acídico dela molécula. Si se reemplaza el H del grupo –COOH, por un metal alcalino (Na,K) se forma una sal que toma el nombre de jabón que posee la propiedad deemulsionar las grasas. Este proceso se denomina saponificación. Los AGreaccionan con alcoholes formando ésteres.

Lipidos simples:
Los lípidos simples o acilgliceroles son ésteres de AG. con glicerol. Segúnel numero de radicales alcohólicos se denominan: monoacilgliceroles,diacilgliceroles, triacilgliceridos, etc. Los triglicéridos son grasas neutras.Los naturales pertenecen a la serie L. Estos representan un material de reservaenergética en el organismo, también cumple funciones mecánicas y deaislamiento térmico. Estos compuestos son hidrófobos, su punto de fusióndepende de los AG. constituyentes. La hidrogenación de estos compuestos daorigen a las margarinas; por oxidación se producen peróxido y posteriormentese rompen las cadenas de AG. dándoles el olor y sabor rancio a las grasas(OXIDACION=ENRRANCIAMIENTO). Las ceras son ésteres de ácidos grasos superioresy de alcoholes monovalentes de cadena larga.

Lipidos complejos:
Los fosfolipidos están formados por un alcohol, un ácido graso y ácidoortofosfórico. Se dividen en gicerofosfolipidos y esfingofosfolipidos.

Los glicerofosfolipidos son constituyentes de membranas celulares, la moléculaesta formada por el glicerol estatificado en el C1 y 2 como ejemplo citamos a:fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina, fosfatidilinositol,etc. Los glicerofosfolipidos son moléculas anfipáticas, poseen una porciónpolar representada por él –OH del ortofosfato, y una porción apolarrepresentada por la cadena carbonada de los AG.

Los esfingofosfolipidos están formados por el esfingol (ALCOHOL), un AG., ácidoortofosfórico y colina (ACIDO GRASO+ESFINGOL=CERAMIDA).

Los gucolípidos no poseen fosfato en su molécula, comprenden a loscerebrosidos, gangliosidos y sulfatidos. Las lipoproteínas son complejos en loscuales los lípidos menos polares como triglicérido y colesterol esterificado,disponiéndose estos en el interior y los grupos polares hacia fuera en laperiferia.

Sustancias asociadas a lipidos:
Los terpenos son derivados de hidrocarburo isopeno, algunos son lineales como elescualeno, y otros presentan estructura cíclica como la vitamina A y laubiquinona CoQ. Los esteroides son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno;las sustancias que poseen este núcleo son denominadas esteroides, como algunashormonas y vitaminas.

4. Ácidos Nucleicos

Son depositarios de la información genética y poseen un papel principal enla síntesis de proteínas.

Son macromoléculas lineales, constituidas por nucleótidos. Los nucleótidosestán formados por la unión de una base nitrogenada, una aldopentosa y ácidofosfórico. La bases pirimidinas son: Timina, Citosina y Uracilo; las púricasson: Adenina y Guanina. La aldopentosa puede ser D-Ribosa en el RNA o laD-2-Desoxirribosa en DNA. La pentosa se une por un enlace bglicosidico al N1 de las basase púricas y al N1 de las bases púricas al N9(NUCLEOSIDOS), por esterificación del C5 de la pentosa de un nucleósido con ácidoortofosfórico, se obtiene un NUCLEÓTIDO.

En consecuencia, los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos,mediante enlaces tipo Ester entre el fosfato fe un nucleótido con el –OH delC3 de la pentosa del otro.

DNA:
Las moléculas de DNA alcanzan enormes longitudes en el núcleo celular, porhidrólisis dan nucleótidos compuestos por bases púricas como Adenina yGuanina, y bases pirimidinas como Timina y Citosina. En el DNA existe una relación1/1 con respecto a las bases púricas y pirimidinas. La Adenina se une a laTimina por 2 puentes de H, y la Citosina se une a la Guanina por 3 puentes deH.. La molécula esta formada por una doble hélice, por 2 cadenaspolinucleotidicas enrolladas sobre el mismo eje. La sucesión de desoxirribosa yde fosfatos tendidos entre C5 y C3 de las pentosas forman la hebra continua decada una de las cadenas. Las bases púricas y pirimidinas se proyectan hacia elinterior de la molécula perpendicularmente a eje de la doble hélice. El primernucleótido de cada una de las cadenas tiene libre el fosfato unido al C5denominado extremo 5’; el último nucleótido tiene el C3 de su desoxirribosano esterificado considerándose a éste el fin de la cadena o extremo 3’.

La hélice es dextrógira o sea que se enrolla en el sentido de las agujasdel reloj. Las dos cadenas de moléculas de DNA son antiparalelas una en sentido3’®5’ y la otra en sentido inverso a ésta.

La secuencia de nucleótidos de la cadena tiene una enorme importancia,porque con la cual se inscribe la información genética.

La doble hélice es muy estable no solo por los puentes H sino también porlas interacciones hidrófobas que mantienen las bases aplicadas en el interiorde la molécula, como consecuencia del apareamiento de las bases, las doscadenas no son iguales, sino complementarias.

En DNA de las células eucariotas se encuentra asociado a proteínas de carácterbásico llamadas histonas, éste complejo forma la cromatina, que estáorganizada de manera que la molécula de DNA da dos vueltas sobre un núcleoformando un octámero de histonas. En núcleo de histonas y la superficie de DNAforma un nucleosoma. Los nucleosomas están conectados por un tramo de DNA.Estas estructuras se encuentran extendidas durante la interfase, que aliniciarse la mitosis se empaquetan formando un solenoide de nucleosomas porvuelta. En mitocondrias, bacterias y plásmidos existe DNA circular.

RNA:
Es un polinucleótido que posee en su molécula, a diferencia del DNA, ribosa envez de desoxirribosa, posee Uracilo en vez de Timina, está formada por una solacadena (monocateriano).

Se distinguen 3 ARN:

RNAm:
se encuentra en el núcleo del citoplasma en el extremo 5’ se une a 7-metil– guanosina trifosfato y en el extremo 3’ tiene un trozo de 100 a 250unidades de ácido adenílico tomando éste el nombre de cola de poli A.

El RNAm se procesa a partir de RNAhtn.

RNAt:
Formado por 75 nucleótidos la molécula tiene la forma de una L, posee tresasas y segmentos en doble hélice, el segmento 5’ está compuesto de un restode G o C; el extremo 3’ está formado siempre CCA. A éste extremo se le uneal aminoácido que el RNAt transporta hacia el lugar de la síntesis proteica.Este RNA posee la forma de un trébol de cuatro hojas, siendo ésta configuraciónla más estable.

RNAr:
Es el grupo protético de las nucleoproteínas que forman los ribosomas. Elribosoma está compuesta por una partícula mayor de 60s, compuesta por 33 moléculasde RNA y 40 proteínas, y una partícula menor de 40s que tiene una molécula deRNA y 30 proteínas. Ambas porciones presentan una configuración irregular y seasocian durante la síntesis proteica. Los conjuntos de varios ribosomasconectados a una molécula de RNAm como cuentas de rosario toma el nombre depolisomas.

Virus:
Se reproducen a expensas de la célula que invaden. Son parásitos obligados.Están formados por ácidos nucleicos rodeados de una capa proteica, éstacubierta se denomina cápside o capsómeros. El interior de la cápside seencuentra DNA o RNA, o uno u otro NUNCA LOS DOS JUNTOS. Los virus que poseen RNAtienen una enzima que es la transcriptaza inversa, éstos virus son denominadosretrovirus (VIH).

Nucleotidos libres:
El más abundante y principal es el adenosin trifosfato (ATP) que es la monedaenergética de los seres vivos. Hay nucleótidos difosfatados como el UDP, CDP yPAPS que cumplen funciones de transferencia de moléculas utilizada en procesode síntesis, otros nucleótidos forman parte de coenzimas. Los nucleótidos AMP– 3’, 5’ -CICLICO y GMP – 3’, 5’ –CICLICO tiene la función demensajeros químicos en las células, éstos se generan por acción de algunashormonas o neurotransmisores.

5. Enzimas

Las reacciones en los seres vivos se realizan gracias a las enzimas, que soncatalizadores biológicos, que aceleran una reacción, dando como resultado, elproducto mas la enzima, realizándose a gran velocidad y con un PH y temperaturaestable.

Las enzimas se destacan por su gran especificidad al sustrato. Las enzimas sedesignan agregándoles la terminación ASA del sustrato o del tipo de reacciónque catalicen o con el nombre arbitrario como tripsina, pepsina, etc. Se agrupanen 6 categorías, según el tipo de reacción que catalizan: 1- oxidoreductasas,2-transferasas, 3- hidrolasas, -4 liasas, 5- isomerasas y 6- ligasas osintetasas. Casi todas las enzimas son proteínas, pero no todas las proteínasson enzimas. Algunas enzimas solo cumplen su acción catalítica si estánasociadas a otras moléculas no proteicas, llamadas Coenzimas. La porciónproteica toma el nombre de APOENZIMA, junto con la COENZIMA forman el complejoHOLOENZIMA.

Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía deactivación de los reactivos. Durante la reacción, la enzima (E), se une alsustrato (S) formando el complejo enzima – sustrato (ES), al final de lareacción se forman los productos (P) mas la enzima (E) que aparece inalteradapara reaccionar con otro sustrato. Para formar el complejo ES, el S se fija a unsitio específico denominado sitio activo o sitio catalítico. Las alteracionesque afecten al sitio activo o en el resto de la molécula de la enzima, alteranla actividad enzimática de la misma.

Los zimógenos, son proenzimas, que son activados a enzimas por hidrólisisde su cadena polipeptídica.

Hoy enzimas que cumplen su función fuera de la célula, otras formancomplejos enzimáticos según el gradiente energético que posean(Multienzimaticos)

La actividad de una enzima se determina midiendo la cantidad de productoformado o de sustrato consumido en un tiempo determinado. La velocidad inicial,es aquella que, mientras la cantidad de sustrato consumido es insignificante enrelación con el total presente de la muestra. La actividad específica expresalas unidades de enzima por cada miligramo de proteína presente en la muestra.La actividad molar o de recambio enzimático es él numero de moléculas desustrato convertidas en producto en la unidad de tiempo por una molécula de laenzima, en condiciones de saturación del sustrato.

La velocidad de una reacción canalizada es directamente proporcional a lacantidad de enzima presente. La Km es la concentración de sustrato con la cualla velocidad de reacción alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima.En la mayoría de las enzimas, el valor de la Km guarda una relación inversacon la afinidad de la enzima por el sustrato, o sea a mayor afinidad, menor esla Km.

Existen sustancias que inhiben la acción catalítica de la enzima, uniéndoseen el sitio catalítico o en el sitio aldostérico. La inhibición puede serreversible o irreversible.

Los inhibidores irreversibles producen un cambio permanente en la enzima, porejemplo los órganos fosforados, que inhiben a la acetil-colinesterasa, enzimade máxima importancia en el SNC.

Los inhibidores reversibles pueden ser: competitivos, no competitivos yanticompetitivos.

Los competitivos aumentan la Km pero no modifican la velocidad máxima de laenzima, estos pueden actuar por presentar similitud con el sustrato y amboscompiten por el sitio activo de la enzima. En otros casos el sustrato se une alsitio activo a pesar de no poseer similitud con el mismo.

Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a un sitiodistinto del sitio catalítico, provocando una disminución de la velocidad máximasin alterar la Km. Por ejemplo: el cianuro, bloquea la actividad de loscitocromos, catalasas y peroxidasas. El tetra-acetato de etilendiamina (EDTA) esun agente quelante que se une a cationes bivalentes inhibiendo de formareversible las enzimas que requieren estos iones para su actividad.

Los inhibidores anticompetitivos, son un tipo de inhibidores reversibles, quese da en los casos en los cuales participan varios sustratos en la reacción queno puede ser revertidas por aumento de la concentración de sustrato.

La actividad de la enzima, es ajustada por los requerimientos fisiológicos.Las enzimas aldostéricas son aquellas que resultan inhibidas por el productofinal de la reacción o son activadas o inhibidas por agentes reguladores que seunen en un sitio distinto al sitio activo.

Existe un grupo de enzimas llamados ISOENZIMAS, que son enzimas, con distintanaturaleza, que pueden tener igual acción enzimática.

6. Bioenergética y oxidaciones biológicas

Los aceptores de H y / o electrones están dispuestos, según un gradiente demenor a mayor potencial de reducción, asociados a enzimas que catalizan latransferencia de e-. El conjunto recibe el nombre de cadena respiratoria ocadena transportadora de electrones, encontrándose en la membrana interna delas mitocondrias.

En la cadena respiratoria se transfieren juntos los 2 protones y los 2electrones del par de hidrógenos cedidos por el sustrato. Luego los protonesquedan en el medio y solo los electrones siguen su pasaje de un aceptor a otro.El aceptor final de electrones es él oxigeno. En la matriz mitocondrial seencuentran dehidrogenasas ligadas a NAD que oxida su sustrato generando NADH+H.Los H serán cedidos por la coenzima a la cadena respiratoria que esta compuestapor 4 complejos:

Complejo I o NAD-ubiquinona reductasa:
Contiene FMN y de 5 a 8 centros ferrosulfurados. Los equivalentes de reducciónde NAD son captados por el FMN convirtiéndose en FMNH2, a continuación, los e-pasan por los centros ferrosulfurados que captan reversiblemente e-. Los e- ylos protones son cedidos a la CoQ. Se oxida el FMNH2 y se reduce la CoQ a CoQH2.

Complejo II o Succinato-ubuquinona reductasa:

Contiene FAD y 3 centros Fe-S. Recibe 2 H del succinato y los transfiere a laCoQ. La CoQ es el único aceptor del sistema de transporte electrónico que noesta unido a proteínas. Su cadena isoprenoide le permite alojarse en la bicapalipídica.

Complejo III o Ubiquinona-citocromo c reductasa:
Contiene lo citocromos b566 y b562 y c1 y un centro Fe-S. Los citocromos sonhemoproteínas en las cuales el Fe del Hemo capta un e- reversiblemente. Desdela el complejo III, los e- son trasferidos al citocromo c. Este citocromo c, esuna hemoproteína ubicada en la cara externa de la membrana mitocondrial, quetrasfiere e- al complejo IV.

Complejo IV o citocromo oxidasa:
Posee los citocromos a y a3 y dos átomos de Cu. Transfiere los e- al oxigeno.Una molécula de oxígeno capta 4 e- y se activa, uniéndose a 4 protones paraformar 2 moléculas de agua.

En la etapa final de la cadena respiratoria una molécula de oxigeno esreducida totalmente por 4 e-. La reducción parcial de oxigeno, da lugar a laformación de superóxido o peroxido de hidrógeno. Estos compuestos sonaltamente reactivos, denominados radicales libres, los cuales son se mantienenen niveles bajos por las enzimas como: catalasa, superoxido dismutasa yperoxidasa, además de estas enzimas actúan sustancias como el tocoferol(vitamina E) y los carotenos que actúan como antioxidantes.

Fosforilación oxidativa:
La energía liberada en la cadena respiratoria, es acoplada a reacciones detransferencia de fosforilos para la síntesis de ATP a partir de ADP. Los NADgeneraran 3 ATP y los FAD generaran 2 ATP. En le primero la relación P/O=3, enel segundo la relación P/O=2.

El sistema transportador de e- utiliza la energía generada por el FAD y elNAD, para bombear los protones desde la matriz hasta el exterior de la membranainterna. La expulsión de los protones se produce en los sitios que posee la CoQde los distintos complejos. Se crea un gradiente de protones entre ambas carasde la membrana.

La síntesis de ATP se realiza a través de la partículas submitocondriales,que poseen una cabeza denominada F1 y un tallo hueco que se inserta en lamembrana interna, denominado segmento F0. Los protones tienden a fluir hacia elinterior entre las membranas; pero como la membrana es impermeable a losprotones, su regreso hacia la matiz, solo puede realizarse a partir de las partículassubmitocondriales. Los protones pasan por el segmento F0 y llegan al segmentoF1, produciéndose, en presencia de Pi y ADP, la fosforilación a ATP,utilizando la energía de liberada por el flujo de retorno de protones.

La fosforilación oxidativa es inhibida por agentes desacoplantes como el2,3-dinitroferol (DNP) que actúa como ionóforo de protones. Los antibióticoscomo la valinomicina y nigercina, actúan como ionoforos del K y suprimen elgradiente de potencial eléctrico. La oligomicina inhibe la fosforilaciónoxidativa uniéndose al segmento F0.

El nivel de ADP estimula a la producción de ATP, y el aumento de ATP inhibela síntesis de éste.
La exportación de ATP hacia el citosol se realiza a través de un traslocadorubicado en la membrana interna de la mitocondria.
Se puede generar ATP, por reacciones en las cuales los potenciales detransferencia de los grupos fosforilo a moléculas de ADP es provisto porcompuestos de alta energía. En estos casos se habla de fosforilación a niveldel sustrato.

7. Digestión y absorción

Digestión
La digestión es el proceso en el que se degradan las moléculas complejas,introducidas al organismo por la alimentación en el tractooro-gastro-intestinal. Se cumple mediante reacciones de hidrólisis catalizadapor enzimas secretadas por diversas glándulas. A continuación veremos lacomposición de los distintos medios del tracto gástrico que secretan susproductos necesarios para la digestión.

Saliva
La saliva contiene una enzima denominada ptialina o amilasa salival, cataliza lahidrólisis de uniones glucosídicas a1-4 del interior de la molécula. Es una endoamilasa, su PH es de 7 y necesitade Ca y Cl en el medio. Degrada amilosa, amilopectina y glicógeno a maltosas ydextrinas limite. La acción de la ptialina es limitada, porque es inhibida porla acidez del jugo gástrico, al pasar el bolo alimenticio al estomago.

Jugo gástrico

Las células parietales secretan H y Cl, estas células son ricas enanhidrasa carbónica, enzima que cataliza la formación de ácido carbónico apartir de CO₂ y H₂O. El ácido carbónico se disocia enbicarbonato e hidrogeniones. Los hidrogeniones son liberados hacia la luz gástricapor transporte activo y el bicarbonato, pasa al plasma sanguíneo produciendo lamarea alcalina postprandial. El Cl llega a la luz gástrica por transporteactivo por las células de la mucosa. El HCl posee un PH de 1 a 2.

La pepsina, es una endopeptidasa, con acción preferente por aminoácidosaromáticos. Es secretada como zimógeno llamado pesinógeno. Este es activado apepsina por H⁺. Una vez activada la enzima puede actuar comoactivador por autocatálisis al pepsinógeno.

El mucus es secretado por la superficie del epitelio produciendo la mucosa gástrica,esencial para la absorción de la vitamina B12.

Jugo pancreático
Contiene poderosas HIDROLASAS, cuyo PH es de 8 a 8,5.
La tripsina es una endopeptidasa que posee avidez por lisina y arginina. Su PHoptimo es de 8 a 8.5 . Esta es secretada como zimógeno, el tripsinógeno, elcual es activado a tripsina por acción de la enteroquinasa y por autocatálisis.
La quimotripsina es una endopeptidasa con selectividad por aminoácidos aromáticos,es secretada como quimotripsinógeno, el cual es activado por la tripsina.
La carboxipeptidasa, es una exopeptidasa, cataliza la hidrólisis de la ultimaunión peptídica. Es secretada como procarboxipeptidasa, activada por latripsina.

La elastasa, actúa sobre la elastina. La amilosa degrada a la amilosa por lamisma acción de la ptialina salival. La lipasa cataliza la ruptura de unionesesteres de alcoholes primarios y del glicerol de grasas neutras, la actividad dela lipasa es aumentada por los ácidos biliares. La colesterolesterasa hidrolizaesteres del colesterol. La fosfolipasa A2 cataliza la hidrólisis deglicerofosfolipidos.

Jugo entérico
Posee varias enzimas.
La oligo-1,6-glucosidasa hidroliza las uniones a1-6 en dextrinas producidas por la digestión de la amilopectina. Ladisacaridasas (maltasa, sacarasa o invertasa lactasa) son enzimasintracelulares. La enteroquinasa activa a la tripsinógeno. Las tripeptidasas ydipeptidasas completan la digestión de las proteínas. El jugo entérico poseefosfatasas, nucleotidasas y nucleosidasas.

Bilis
Contiene bilirrubina, producto de la degradación del Hemo, que se secreta comodiglucurónido de bilirrubina. Los ácidos biliares, cólicos y quenodesoxicólico,se sintetizan a parir de colesterol en el hígado. Estos ácidos, a PH fisiológico(7,4) se encuentran neutralizados por Na, formando las sales biliares. Estasactivan a la lipasa, y actúan como emulsionantes de las grasas, favorecen a laabsorción de las vitaminas liposolubles, estimula la producción de ácidosbiliares en el hígado. El colesterol, puede precipitarse formando cálculos.

Absorción
Hidratos de carbono
Solo se absorben los monosacáridos. La D-glucosa y la D-galactosa, son captadaspor las células de la mucosa intestinal por un mecanismo de cotranspote deNa-glucosa, dependiente de la bomba de Na K. La fructosa posee un sistema detransporte facilitado, ya que solo ingresa si el gradiente es favorable.

Grasas
La hidrólisis total no es requisito, pueden ser incorporados productos de ladigestión parcial, si están emulsionados. La emulsión es favorecida por losácidos biliares y por los monoacilgliceroles. El glicerol y los ácidos grasosde menos de 10 C pasan a los capilares del sistema porta. Las células de lamucosa completan la hidrólisis y resintetizan los triglicéridos. Estos pasanal sistema linfático formando los quilomicrones. El colesterol se absorbe en elintestino y es incorporado a los quilomicrones.

Proteínas
Solo se absorben los aminoácidos libres, por un proceso de cotransporte de Na,dependiente de la bomba de Na K (IGUAL QUE LA GLUCOSA).

8. Metabolismos

Metabolismo de los Hidratos de Carbono
La glucosa entra en la célula de la mucosa intestinal por cotransporteNa-glucosa. En le resto de las células penetra a las células por difusiónfacilitada.

Fosfotilacion de la glucosa:
Es el paso inicial de todas la vías de utilización de la glucosa. La glucosaes esterificada en el C6 de la glucosa por acción de las hexoquinasas, formándoseglucosa-6-fosfato. Las hexoquinasas I, II y III son inhibidas por el productofinal(G-6-P), en cambio la isoenzima hexoquinasa IV o glucoquinasa, presente enhígado, no es inhibida por G-6-P. Las hexoquinasas necesitan de ATP y Mg y encondiciones fisiológicas la reacción es irreversible.

Glucógeno génesis:
Se realizan con prioridad en el hígado y en el músculo. Se cumple a través de5 etapas: 1-fosforilación de la glucosa: la glucosa es fosforilada en el C6 porla glucoquinasa en presencia de ATP y Mg, para formar G-6-P. 2-Formación deglucosa-1-fosfato: la fosfogluco mutasa cataliza la conversión de G-6-P a G-1-P
Requiere de Mg y el cofactor G-1,6bisP, reacción reversible. 3-Formación deUDP-Glucosa: a partir de UTP y G-1-P, por acción de la UDP-glucosapirofosforilasa, reacción irreversible. 4-Adición de glucosa al polímero: laglicógeno sintetasa o glucosil transferasa, requiere de glicógenopreexistente, fijando sobre el restos de glucosas por unión a1-4; esta reacción es prácticamente irreversible. 5- Formación deramificaciones: la oligo (1,4) (1,6) glucan transferasa o enzima ramificanteinserta segmentos de 6 glucosas por unión glucosídica a1-6.

Glucógenolisis
Consta de 4 etapas. 1- fosforolisis de la glucosa: la fosforilasa cataliza laruptura de las uniones a1-4, por introducción de fosfato en el C1; libera G-1-P hasta que quedan 4unidades de glucosa, donde actúa la oligo (1,4) (1,4) glucantransferasa. 2-Hidrólisisde uniones a1-6: la amilo-1,6-glucosidasa, deja en libertad a la glucosa. 3- Formación deG-6-P: la fosfoglucomutasa convierte G-1-P a G-6-P. 4- Formación de glucosalibre: la glucosa-6-fosfatasa cataliza la reacción de G-6-P a glucosa yfosfato. La reacción es irreversible, esta enzima se encuentra en hígado, riñóne intestino; NO SÉ ENCUENTA EN EL MÚSCULO.

Glucólisis o vía de Embden-Meyerhof:
Esta etapa se realiza en el citosol exclusivamente. Comprende 11 etapas. 1-Formación de G-6-P: hexoquinasa. 2- Formación de fructosa-6-fosfato: lafosfogluco isomerasa, convierte a la G-6-P en F-6-P, en presencia de Mg o Mn;esta reacción es reversible. 3-Fosforilación de F-6-P: la fosfofructo quinasacataliza la reacción de adición de P en el C1, para dar fructosa-1,6-bisP,requiere de ATP y Mg, reacción reversible. 4-Formación de triosas fosfato: laaldolasa cataliza la ruptura de F-1,6-bisP en gliceralaldehido-3-fosfato ydihidroxicetona-fosfato. 5- Interconvercion de triosas fosfato: latriosa-fosfato-isomerasa convierte a la dihidroxicetona-3-P engliceralaldehido-3-P, reacción reversible. 6- Oxidación y fosforilación delgliceralaldehido-3-P: actúa la gliceralaldehido-3-P dehidrogenasa, utiliza NADy Pi, para formar 1,3-bisP-glicerato. 7-Formación de 3-P-glicerato: actúa lafosfo-glicerato quinasa, el fosforilo es transferido al ADP para formar ATP.Esta es un fosforilación a nivel del sustrato. Las reacciones 6 y 7 sonreversibles. 8-Formación de 2-fosfo-glicerato: la fosfoglicerato mutasaconvierte al 3-fosfo-glicerato en 2-fosfo-glicerato, requiere de Mg y esreversible. 9-Formación de fosfo-enol piruvato: la enolasa cataliza ladeshidratación de 2-fosfo-glicerato en fosfo-enol piruvato, requiere de Mg oMn, esta reacción es reversible. 10-Formación de piruvato: la piruvato quinasatransfiere el fosfato al ADP del fosfo-enol piruvato, formándose ATP yenol-piruvato que espontáneamente se convierte en piruvato. 11-Formación delactato: en condiciones de anaerobiosis, el piruvato es reducido a lactato porla lactato dehidrogenasa; permitiendo la reoxidación del NADH y elmantenimiento de la glucólisis.

Descarboxilación oxidativa del piruvato:
Se produce en las mitocondrias, por un sistema multienzimático denominadopiruvato dehidrogenasa. Requiere PPT, ácido tiótico o lipóico, Coenzima A,FAD y NAD. Como producto final se forman CO2 y acetil-CoA o "acetatoactivo".

Ciclo de krebs o ciclo del ácido cítrico:
Es la vía de oxidación de los restos acetilos producidos por degradación dedistintos compuestos, como los glúsidos, grasas y aminoácidos. Consta de 10etapas que son:

1. Formación de CITRATO: la acetil CoA se condensa con el oxaloacetato para formar citrato, interviniendo la citrato sintetasa, esta reacción es irreversible y regulatoria.
2. formación de isocitrato: a partir de citrato, la aconitasa forma el isocitrato.
3. Oxidación del isocitrato: el isocitrato es oxidado a oxalosuccinato por acción de la isocitrato dehidrogenasa, dependiente de NAD.
4. Descarboxilación del oxalosuccinato: el oxalosuccinato es descarboxilado a

a -ceto-glutarato por la isocitrato dehidrogenasa. Se libera CO2 y es una etapa regulatoria.

5. Descarboxilación del

a -ceto-glutarato: la descarboxilación se produce por un sistema multienzimático denominado a -ceto-glutarato dehidrogenasa, dando lugar a la formación de succinil CoA.

6. Formación de succinato: la succinil CoA: actúa la succinato tioquinasa y deja libre a la CoA. Requiere GDP y Pi para generar GTP. Es la única etapa en la que existe fosforilación a nivel del sustrato.
7. Oxidación del succinato: el succinato es oxidado, por la succinato dehidrogenasa, a fumarato, esta enzima utiliza FAD y es un etapa regulatoria.
8. Hidratación del fumarato: la fumarasa adiciona una molécula de agua para formar malato.
9. Oxidación del malato: el malato es oxidado, por la malato dehidrogenasa, a oxaloacetato, con lo cual se reinicia o completa el ciclo. Esta enzima requiere de NAD.

Durante un vuelta completa del ciclo se libera CO2 y se transfieren 4 paresde H, 3 al NAD y 1 al FAD. El funcionamiento del ciclo produce 12 moles de ATPpor mol de acetato oxidado. La oxidación del piruvato y del ácido cítricoproduce 38 moles de ATP por mol de glucosa.

Gluco-neo-génesis
Utiliza enzimas distintas a las de la glucólisis en las etapas irreversibles:

1. De piruvato a fosfo-enol piruvato: el piruvato es transformado en oxaloacetato por la piruvato carboxilasa, enzima que requiere ATP y biotina. El oxaloacetato es convertido a fosfo-enol piruvato por la fosfo-enol piruvato carboxiquinasa, esta enzima requiere de GTP.
2. De F-1,6-bisP a F-6-P: la bisfosfo-fructosa fosfatasa cataliza la hidrólisis.
3. De G-6-P a glucosa: la glucosa-6-fosfatasa deja en libertad a la glucosa. Se encuentra en riñón, hígado y NO EN MÚSCULO.
4. De G-1-P a glicógeno: se requiere UDP-glucosa pirofosforilasa, glucógeno sintetasa y enzima ramificante.

El lactato ingresa en gluco-neo-génesis, previa oxidación a piruvato.Cualquier sustancia que pueda llegar a transformarse en un intermediario delciclo de Krebs, es potencialmente glucogénico. El acetil CoA no es glucogénico.La síntesis de glucosa a partir de un mol de piruvato requiere 6 moles de ATP.

Vía De Las Pentosas
Las tres primeras reacciones son:

1. Oxidación de G-6-P: la G-6-P dehidrogenasa, utiliza NADP, cataliza la Formación de 6-fosfo-glucono lactona.
2. Formación de fosfo 6-fosfo-gluconato: la 6-fosfo-glucono lactona Hidrolasa convierte a 6-fosfo-glucono lactona en 6-fosfo-gluconato.
3. Oxidación del 6-fosfo-gluconato: la 6-fosfo-gluconato dehidrogenasa utiliza NADP y forma ribulosa-5-P y CO2.

En las siguientes etapas se forma ribosa-5-P y metabolitos intermedios de laglucólisis. La ribosa-5-P es utilizada para la síntesis de nucleótidos y ácidosnucleicos.
La glucemia es el nivel normal de glucosa en sangre, oscila entre los 80 y 120mgpor dl, aumentando ligeramente después de las comidas.

Metabolismo de lípidos
Quilomicrones:
Después de la absorción y resíntesis en la mucosa intestinal, los lípidospasan a linfa y a circulación general en forma de quilomicrones. En la partículapredominan los triacilgliceroles, contiene proteínas del tipo apo-B-IV yapo-B-48. también reciben apo-C-II y E de las HDL.

En los capilares, la lipasa, hidroliza los triacilgliceroles. Los ácidosgrasos libres penetran en las células para su oxidación o almacenamiento.

Cuando se hidrolizan casi la totalidad de los triacilgliceroles, lasapoproteinas apo-A, C y E son transferidas a las HDL y el quilomicron quedareducido a apo-B-48, esteres de colesterol y fosfolipidos. Los hepatocitostienen receptores que fijan estas partículas y las retira del torrente sanguíneo.

VLDL
Se sintetiza en el hepatocito, la porción proteica, esta formada por apo-B-100y la lipídica por: TAG, Col y PL. En circulación, recibe Col, apo-C-II y E delas HDL(Este compuesto es como sí fuera un quilomicron, pero endógeno).
En los capilares, la lipasa, hidroliza los triacilgliceroles y la VLDL seconvierte en IDL compuestas por apo-B-100 y E, colesterol y escasos TAG.

LDL
Las IDL, pierden apo-E y se transforman en LDL, que son ricas en colesterol. Entodas las células existen receptores LDL que incorporan a esta partícula porendocitosis.

HDL
Se sintetizan en el hígado e intestino. Cuando recién se forman en elintestino, contienen apo-A-IV, y las hepáticas apo-A-I, A-II y C. Se une lalecitina-colesterol-transferasa (L-CAT) que es activada por la apo-A-I. Elcolesterol puede ser transferido a las VLDL o LDL, por un proceso en la queinterviene la apo-D. Las HDL son captadas y degradadas únicamente por el hígado.

Metabolismo de las grasas
Las lipasas desdoblan los triacilgliceroles en glicerol y ácidos grasos.

Metabolismo del glicerol
El glicerol recibe fosfato del atp, por acción de la gliceroquinasa formandoglicerol-3-fosfato, este puede convertirse en dihidroxicetona fosfato por acciónde la glicerofosfato dehidrogenasa, enzima dependiente de nad. Ladihidroxicetona fosfato, puede convertirse en gliceralaldehido-3-fosfato poracción de la fosfo triosa isomerasa; y seguir la vía de la glucólisis o degluco-neo-génesis.

Catabolismo de ácidos grasos
Los AG de cadena larga son oxidados para obtener energía. La degradación sellama b-Oxidación y consta de los siguientes pasos:

Primero se tiene que activar el AG por acción de la tioquinasa (Requiere deATP, CoA y Mg), se forma acil-CoA. Se transfiere acil-CoA del citosol a lamitocondria, transfiriendo el acilo a la carnitina por acción de la CAT I, laacil-carnitina atraviesa la membrana interna y en la matriz, el acilo estransferido por la CAT II a CoA, la carnitina vuelve al citosol y la CoA iniciala b-oxidación, cuyas etapas son:

1. 1° oxidación: la acil-CoA, pierde 2 H por acción de la acil-CoA dehidrogenasa, formando trans-

D 2-enoil-CoA.

2. Hidratación: la trans-

D 2-enoil-CoA se convierte en 3-hidroxiacil-CoA, por acción de la enoil hidratasa.

3. 2° Oxidación: 3-hidroxiacil-CoA se convierte en 3-cetoacil-CoA, por acción de la 3-hidroxiacil-CoA dehidrogenasa.
4. Liberación de acetil-CoA: el 3-cetoacil-CoA es escindido en acetil-CoA y acil-CoA por acción de la tiolasa-CoA.

La serie de reacciones descripta, se sucede con el acil-CoA formado. Un AG de16C se necesitan 7 ciclos de b-oxidación, para degradarse en 8 acetatos activos. El acetil-CoA puede ingresaral ciclo de Krebs para su oxidación total a CO2 y H2O.

Cada ciclo de b-oxidación produce 5 ATP. Cada acetil-CoA formado, producirá 12 ATP en elciclo de Krebs.

Cetogénesis
Los cuerpos cetónicos son: aceto-acetato, 3-OH-butirato y acetona. Se forman apartir de las siguientes etapas:

1. Formación de aceto-acetil-CoA: dos acetil-CoA se condensan por acción de la tiolasa para formar aceto-acetil-CoA.
2. Formación de 3-OH-metil-glutaril-CoA: la aceto-acetil-CoA mas acetil-CoA, en presencia de HMG-CoA liasa, forma HMG-CoA.
3. Formación de aceto-acetato: el HMG-CoA se escinde en aceto-acetato y acetil-coa, por acción de la 3-OH-butirato dehidrogenasa.
4. Fonación de 3-OH-butirato: se reduce el aceto-acetato a 3-OH-butirato por la 3-OH-butirato dehidrogenasa.
5. Formación de acetona: el aceto-acetato es descarboxilado.

El músculo, el corazón y el cerebro (En ayuno prolongado), pueden serutilizados para obtener energía.

Biosíntesis de ácidos grasos
Los restos de acetil-CoA de cualquier origen pueden ser utilizados parasintetizar ácidos grasos, por un sistema multienzimático llamado ácido grasosintetasa, que es una proteína multifuncional. Este sistema requiere la salidade oxalo-acetato de la mitocondria y entrada de malato.

Primero necesitamos que la acetil-CoA sea transferido de la mitocondria alcitosol. En la mitocondria el acetil-CoA se condensa con oxalo-acetato por acciónde la citrato sintetasa. El citrato sale de la mitocondria y es escindido por lacitrato liasa que depende de ATP, en acetil-CoA y oxalo-acetato. La acetil-CoAes utilizada para la síntesis de a AG, el oxalo-acetato es reducido a malatopor acción de la malato dehidrogenasa, y después es descarboxiladooxidativamente a piruvato por la enzima málica que utiliza NADP. El piruvatopenetra en la matriz donde puede transformarse en oxalo-acetato, donde se unecon la acetil-CoA para formar citrato cerrando el ciclo.

El acetil-CoA es el elemento clave para la síntesis de ácidos grasos, lacual presenta los siguientes pasos:

1. Formación de malonil-CoA: la acetil CoA es carboxilada por acción de la acetil-CoA carboxilasa, enzima dependiente de biotina y ATP, formando malonil-CoA.
2. Transferencia de un acetato: un resto acetilo es transferido desde el acetil-CoA al –SH del de la acetil transferasa, formando el malonilo.
3. Transferencia del malonilo: el malonilo es transferido al –SH de la fosfopanteteína de la PTA.
4. Condensación: el malonilo sé descarboxila y se fija un acetilo por acción de la enzima condensante, se libera CO2, él –SH de la enzima condensante queda desocupado y el ceto-acetil queda unido al –SH de la fosfopanteteína de PTA.
5. Reducción: la ceto-acil PTA recibe 2 H de NADPH y se forma 3-OH-butiril-PTA por acción de la 3-ceto-acil-PTA reductasa.
6. Deshidratación: se forma 2-enoil-PTA por acción de la 3-hidroxiacil deshidratasa.
7. Reducción: el 2-enoil-PTA se reduce a butiril-PTA por acción de la enoil reductasa. A este acilo de 4C se le agregan sucesivamente restos de 2C en ciclos iguales al descripto anteriormente, hasta producir palmitato que contiene 16C. La adición se inicia con el acilo de 4C al -SH de la enzima condensante.

Él –SH de la fosfopanteteína y a él se une un resto malonilo. Este sédescarboxila, luego recibe un acilo de la enzima condensante. Después de 7ciclos se llega a un acilo de 16C, y éste se libera por acción de la tiolesterasa.

Los AG de mayor longitud se forman por elongación en los sistemasmitocondrial y microsómico.

La mayoría de los AG insaturados se realizan por introducción de dobleligadura entre los C9 y 10.
El sistema de saturación esta formado por la flavoproteína NAD-citocromo-b5reductasa, citocromo b5 y D-9-desaturasa. L9os animales no pueden introducir dobles ligaduras mas allá delC9, razón por la cual los ácidos grasos linoléico y linolénico, deben seradministrados con la dieta.

Biosíntesis De Triacilgliceroles
El glicerol debe ser activado a glicerol-3-fosfato y los acilos a acil-CoA, enambos casos se requiere de ATP.
El riñón, hígado, intestino y glándula mamaria poseen gliceroquinasa; EL MÚSCULOY EL TEGIDO ADIPOSO NO CONTIENEN GLICEROQUINASA.

Estos órganos deben utilizar el glicerol-3-P, formado a partir dedihidroxicetona-P. El glicerol-3-P es esterificado en los OH de los C1 y C2 poracil-CoA y forma 1,2-diacil-glicerol-P o ácido fosfatídico por acción de laglicero-P-acil transferasa. El ácido fosfatídico es hidrolizado por lafosfatasa y convertido en 1,2-diacil-glicerol; a este se le transfiere un acilopor acción de la diacil-glicerol transferasa, formando el triacilglicerol otriglicérido.

Metabolismo Del Colesterol
El organismo tiene capacidad de sintetizarlo y no puede degradarlo, no dependedel aporte exógeno.
La síntesis de colesterol se realiza a partir de acetil-CoA, y consta de lassiguientes etapas:

1. Conversión de acetato en malvelonato: dos acetil-CoA por acción de la tiolasa, forman aceto-acetil-CoA. El aceto-acetil-CoA reacciona con otra acetil CoA, por acción de la 3-OH-metil-glutaril-CoA sintetasa y forma HMG-CoA. El HMG-CoA es atacado por la HMG-CoA reductasa, formando malvelonato.
2. Conversión de malvelonato en escualeno: el malvelonato recibe 2 fosforilos de ATP y sé descarboxila formando isopentil pirofosfato. Dos de estas moléculas se condensan para formar genarilpirofosfato, el cual se une a otro isopentil pirofosfato, para dar franesil piro fosfato. Dos franesil pirofosfato, se condensan, se produce una reducción de H por NADPH y eliminación del pirofosfato, y forman el esculeno.
3. Conversión de escualeno a colesterol: el escualeno sé ciclisa y sufre algunos cambios en su molécula para dar lanosterol, el cual pierde grupos metilos y dobles ligaduras para dar colesterol.

El colesterol se esterifica en el hígado a las HDL por acción de L-CAT(Lecitina-Acil-Transferasa) . El nivel de LDL es mantenido por los tejidos quecontienen receptores LDL. En la célula se produce la hidrólisis de los ésteresde colesterol y es utilizado para la constitución de membranas.

El excedente de colesterol es almacenado por esterificación por la acil-CoAcolesterol-acil transferasa.

La HMG-CoA reductasa es el principal sitio de regulación. El colesterol enexceso se elimina principalmente junto con los ácidos biliares que se viertenen el intestino con la bilis; parte de ellos se reabsorben en el ciclo enterohepático. La porción no reabsorbida se elimina por las heces como coprostanol.

Mientras mayor es la cantidad de HDL en sangre, menor es la cantidad de LDL,y cuando mayor es la cantidad de LDL, menor será la de HDL.
Por este mecanismo se regula el colesterol en clínica (Feed Back).
Metabolismo de los aminoacidos
Catabolismo de los aminoácidos
El grupo nitrogenado amina es separado y sigue un camino independiente de lacadena carbonada. Los procesos que determinan la separación del grupo amina sontransaminación y deaminación.

TRANSAMINACIÓN: el grupo a-amina es transferido de un aminoácido a un a-cetoácido, reacción catalizada por transaminasas que utilizanpiridoxal-fosfato como coenzima. Todos los aminoácidos , a excepción de lisinay treonina, participan en reacciones de transaminación con piruvato,oxaloacetato o a-ceto-glutarato, para formar alanina, aspartato o glutamato; y los a-ceto-ácidos correspondientes a los aminoácidos correspondientes. A su vez laalanina y el aspartato, reaccionan con a-ceto-glutarato. En consecuencia, el grupo amina de los aminoácidos convergenen la formación de glutamato.

DEAMINACIÓN DEL GLUTAMATO: el grupo amina del glutamato es separado pordeaminación y de oxidación, catalizado por la glutamato dehidrogenasa,formando a-ceto-glutarato y amoníaco, este toma un protón del medio y forma el catiónamonio.

Vía Metabólica Del Amoniaco
El amoniaco producido por las deaminaciones del organismo, es un productonocivamente toxico, y uno de los mecanismos de eliminación es la formación deglutamina.

El amoniaco se une al glutamato por acción de la glutamina sintetasa querequiere de ATP, formando un producto atóxico: la glutamina, que llega al riñóny es atacada por la glutaminasa, dando como productos glutamato y amoniaco, elcual se secreta por orina.

Formación De La Urea

Este proceso se realiza en el hígado a través de las siguientes etapas:

1. Síntesis de carbamil-fosfato: se condensan el amoníaco, CO2 y fosfato por acción de la carbamil-fosfato sintetasa, se necesita ATP y N-acetil glutamato.
2. Síntesis de citrulina: el carbamilo es transferido a la ornitina por acción de la ornitina transcarbamilasa, se forma citrulina que sale de la mitocondria al citosol.
3. Síntesis de arginino-succinato: la citrulina se une al aspartato por acción de la arginino-succinato sintetasa, formando arginino-succinato.
4. Escisión del arginino-succinato: el arginino-succinato es escindido por la arginino succinasa, a fumarato y arginina.
5. Hidrólisis de la arginina: la arginina es atacada por la arginasa, produciendo urea y ornitina. La urea es excretada junto con la orina y la ornitina puede iniciar otro ciclo pero debe entrar en la mitocondria.

Destino del esqueleto carbonado de los aminoácidos
Los aminoácidos pueden clasificarse en glucogénicos y cetogénicos según sudestino. Son glucogénicos los que forman piruvato o intermediarios del ciclo deKrebs. Los cetogénicos son los que generan acetil-CoA o aceto-acetato.

Mecanismos Generales De Descarboxilación
La perdida del grupo carboxilo de los aminoácidos, por acción de ladescarboxilasa, que requiere de piridoxal fosfato como coenzima, da lugar a laformación de aminas biológicas.
Por descarboxilación de: lisina da cadaverina; de ornitina da putrescina; dehistidina da histamina; de tirosina da tiramina; de
triptófano da triptamina; y del ácido glutámico da amino-butírico.
Las poliaminas: espermidina y espermina, que se forman a partir de putrescina.

Transferencia De Restos Monocarbonados
El metilo, hidroxi-metilo, formilo y CO₂ son restos que setransfieren en las distintas síntesis.
El principal donante de metilos es la metionina activa o S-adenosil metionina,la reacción es catalizada por metil transferasas específicas. Otros agentesque transportan restos de C son el ácido fólico y la metil-biotina.
El CO2 es transferido en reacciones catalizadas por carboxilasas, que utilizanbiotina como coenzima.
En la transpeptidación participa la glutamil-transferasa en el ciclo detransporte de aminoácidos.
Vías Metabólicas De Fenilalanina Y Tirosina
Degradación: la fenilalanina se convierte en tirosina por acción defenilalanina hidroxilasa, que actúa e presencia de oxigeno,tetrahidrobiopterina y NADPH. Por transaminación se forma p-OH-fenilpirúvico,actuando la tirosina amino-transferasa. A continuación el p-OH-fenilpirúvicose oxida y descarboxila por acción de la p-OH-fenilpirvato hidroxilasa,formando ácido homogenístico.

La homogentisato oxidasa cataliza la formación de maleil-aceto acetato, quesé isomeriza a fumaril-aceto acetato. El fumaril-aceto acetato es hidrolizado afumarato y a aceto-acetato, por acción de la fumaril-aceto-acetato hidrolasa

Formación de catecolaminas: por acción de la tirosinasa, en presencia deoxigeno y tetrahidrobiopterina, la tirosina se convierte en3,4-dihidroxi-fenilalanina (DOPA). Por acción de la DOPA carboxilasa se formaDOPA-amina. La dopamina es hidroxilada por acción de la dopamina hidroxilasa,formando noradrenalina. La noradrenalina es transmetilada por acción de lametil transferasa, formando adrenalina.

La inactivación de las catecolaminas se realiza en las mitocondrias a travésde la mono-amino-oxidasa (MAO) y/o por la Catecol-o-metil transferasa (COMT).

Metabolismo Del Triptófano
Síntesis de serotonia: el triptófano es hidroxilado y se forma 5-OH-triptófano,que luego es descarboxilado a 5-OH-triptamina o serotonia. La MAO inactiva a laserotonia. Síntesis de melatonina: la serotonia es acetilada y despuésmetilada para formar melatonina.
A partir del triptófano se puede sintetizar ácido nicotínico, vitamina delcomplejo B, que forma parte del NAD y NADPH.

Síntesis De Creatina
Participan arginina, glicina y metionina. Primero se transfiere un resto amidinade la arginina a la glicina, formándose ácido guanido acético, este se metilapara formar creatina.
La creatina en reacción con ATP forma creatina fosfato; la cual se convierte encreatinina por deshidratación y luego se elimina por orina.
Metabolismo De Los Ácidos Nucleicos

Biosíntesis De Purinas
El anillo purina se sintetiza a partir de diversos orígenes: los C4 y 5 y el N7proceden de glicina. ; los N3 y 9 del grupo amida de la glutamina; el N1 delaspartato; los C2 y 8 de los restos formilos del tetrahidrofolato; el C6 delCO2.

El ensamble se realiza a partir de ribosa-5-fosfato. Primero se obtiene5-fosfo-ribosil-1-fosfato, por acción de la fosforribosil pirofosfatosintetasa. Esta enzima es inhibida por AMP, GTP, IMP, etc. Existe otra vía derecuperación de purinas en la que intervienen la adenil-fosfo-ribosiltransferasa e hipoxantina-guanina fosfo-ribosil transferasa.

Catabolismo De Las Purinas
La adenosina es deaminada por la adenosin deaminasa. La inosina formada esescindida por fosforilación, por la nucleósido fosforilasa en hipoxantina yribosa-fosfato. La hipoxantina es oxidada, por la hipoxantina oxidasa, axantina.
La guanosina es hidrolizada a guanina y ribosa. La guanina es deaminada axantina por acción de la guanasa.
La xantina es oxidada a ácido úrico por acción de la xantina oxidasa.
En el hombre el ácido úrico es el producto terminal de las purinas. Suconcentración en el plasma es de 4 a 6mg / dl.

Biosíntesis De Pirimidinas
El núcleo pirimidina se forma por la unión de aspartato y carbamil-fosfato. Elcarbamil-fosfato reacciona con el aspartato por acción de la aspartatotranscarbamilasa, formando carbamil-aspartato, el cual sé ciclisa para formarácido orótico. La aspartato transcarbamilasa es inhibida por los productosfinales UTP, CTP.

Catabolismo De Pirimidinas
Los productos de la degradación de pirimidinas son solubles y fácilmente deeliminar o consumir por el organismo. La citosina da b-alanina, CO2 y NH3. La tiamina da b-aminoisoburirato, CO2 y NH3. Él b-aminoisoburirato puede dar succinil-CoA.

Biosíntesis De Nucleósidos Di-Y Trifosfato
Se obtienen a partir de nucleósidos monofosfato por transferencia desde otrosnucleósidos trifosfato por acción de la nucleósido quinasa. Para obtenerdesoxirribonucleótidos, la ribosa del nucleótido es reducida por la nucleótidoreductasa que requiere de NADPH y tioredoxina.

Biosíntesis Del Adn
El proceso es llamado duplicación o replicación del ADN y se dice que essemiconservador.
La separación en todos los cromosomas formando en distintos sitios horquillasde separación. , Que avanzan a cada uno de extremo de la molécula. Una proteínainiciadora se une al lugar del comienzo. Luego se forma un complejo de proteínas,entre ellas la helicasa o enzima desenrollarte. La helicasa separa a las cadenasde ADN.
Las tropoisomerasas o girasas, actúan en el ADN evitando las tensiones portorsión que origina el desenrollamiento. Con el agregado de primasa se forma elcomplejo primosoma.

La nueva cadena se ensambla sobre el molde que ofrece la cadena vieja de ADN.Se forman uniones fosfodiéster 5´ ®3´ por acción de las ADN polimerasas (a, b , cy d eneucariotas; En bacterias I, II, II). La cadena que se forma va creciendo ensentido 5´®3´. El conjunto de proteínas en la duplicación de ADN se denomina replisoma.Las unidades estructurales necesarias para la síntesis son: d-ATP, d-GTP, d-TTPy d-CTP. Antes del ensamble de la cadena es necesario un trozo de ARN que essintetizado por la primasa.

La ADN polimerasa se une a un desoxirribonucleótido al extremo 3´ del ceboy continua agregando bases complementarias a la cadena que sirve de molde.

La lectura de las hebras se hace de 3´®5´, antiparalelo al avance de la síntesis, una de las cadenas es ensambladaforma continua, mientras que la otra debe ser sintetizada por fragmentos(FRAGMENTOS DE OKASAKI) retardados, cada uno de precedido por su ARN iniciador,a medida que se separa una porción de ADN de extensión adecuada.

Al completarse el proceso de separación de las cadenas del ADN materno, unade las hebras se encuentra enrollada a una nueva cadena complementaria, mientrasque la otra esta apareada por segmentos de Okasaki, separados por el ARNiniciador.

El ARN es hidrolizado y los espacios vacíos son cubiertos por segmentoscomplementarios de ADN.

Estas acciones son realizadas en bacterias por la ADN polimerasa I y por laADN polimerasa ben eucariotas.. La unión de segmentos de Okasaki es catalizada por la ADNligasa o sintetasa. La ADN polimerasa bactúa en el sistema corrector de duplicación, cuando se comete algun error enla síntesis.

ADN Recombinante
Las endonucleasas de restricción, son enzimas que catalizan la ruptura de ladoble hélice del ADN en sitios específicos. Algunas cortan cada una de lashebras en sitios específicos dando origen a los segmentos adhesivos. Los plásmidosson ADN circular accesorio de las bacterias, que pueden estar involucrados en laresistencia a los antibióticos.

Biosíntesis de ARN
El ensamble de una cadena de ARN complementario sobre una de ADN que sirve comomolde, es denominado transcripción. Este proceso es catalizado por ARNpolimerasas.

La ARN polimerasa es un complejo oligomérico. La subunidad sigma reconoce alsitio promotor. Cuando la ARN polimerasa se une a la doble hélice, esta sedesenrolla y solo una de las cadenas del ADN sirve como molde, utilizandoribonucleótidos trifosfatados que son: ATP, GTP, CTP y UTP. La polimerizaciónse realiza en sentido 5´®3´.

En eucariotas existen tres ARN polimerasas, que son destinadas para la síntesisde distintos ARN. La ARN polimerasa I, se localiza en el nucleolo y sintetizaARNr. La ARN polimerasa II se encuentra en el nucleoplasma y sintetiza ARNm(ARN). La ARN polimerasa III también se encuentra en el nucleoplasma ysintetiza la formación de ARNt.

La interacción de promotor-enzima esta a cargo de los factores detranscripción; el promotor suele comprender tres sitios: -25 o caja TATA, yentre –40 y –110 las cajas CAAT y GC. Además de los promotores, seencuentran secuencias potenciadoras.

En el extremo 5´ de la cadena de ARN recién formado recibe un capuchón de7-metil-GTP que contribuye a darle estabilidad a la molécula. En el extremo 3´se le agregan de 100 a 200 nucleótidos de adenina, formando la colapoli"A". Existen secuencias específicas ubicadas antes del extremofinal que sirven como señales de poliadenilación.

Transcriptasa Inversa
Se ha comprobado la existencia de un proceso de transcripción invertida, quepermite la síntesis de ADN utilizando ARN como molde. La enzima responsable deeste fenómeno es la TRANSCRIPTASA INVERSA y fue aislada en retrovirus como enel VIH.

Metabolismo de la hemoglobina
Metabolismo del hemo
La protoporfirina III o IX, es la precursora del hemo, sintetizándose a travésde las siguientes etapas:

1. Síntesis de ácido

d -aminolevulínico: él d -aminolevulinato sintetasa cataliza la unión de succinil-CoA y glicina, desprendiéndose CO2, siendo esta etapa regulable e inhibida por el hemo.

2. Síntesis de porfobilinógeno: dos moléculas de

d -aminolevulinato reaccionan, perdiendo dos moléculas de agua por acción de la d -aminolevulinato dehidratasa formando el porfobilinógeno; esta enzima es inhibida por metales pesados.

3. Formación de porfirina: se polimerizan 4 moléculas de porfobilinógeno, formando uroporfirinógeno (anillo tetrapirrólico). Se producen isómeros I y III, este último en mayor cantidad, por acción de la uroporfirinógeno I sintetasa y por la uroporfirinógeno III cosintetasa. El uroporfirinógeno III es convertido en coproporfirinógeno III por descarboxilación de las cadenas acetato por acción de la uroporfirinógeno descarboxilasa. Luego se producen oxidaciones y descarboxilaciones para formar protoporfirina III o IX.
4. Formación del hemo: la ferroquelatasa o hemosintetasa, incorpora el Fe⁺².

Del total del hemo sintetizado, solo el 85% es utilizado para formar lahemoglobina, el 10% a mioglobina y el 5% restante a hemoproteínas.

Las porfirinas se producen por bloqueos en la vía de síntesis del hemo.
Catabolismo De La Hemoglobina
Después de los 120 días, los glóbulos rojos son destruidos y la hemoglobinaqueda libre. La globina es reduciada a sus aminoácidos constituyentes, y elhemo sigue las siguientes etapas:

1. Etapa del sistema retículoendotelial: en las células del SER existe un sistema multienzimático hemo-oxigenasa, en el cual participan el oxigeno y el NADPH. El Fe+2 se oxida a Fe⁺³, y el C del puente metilo a CO. El Fe+3 se separa y forma biliverdina, que luego es reducida a bilirrubina por acción de la biliverdina reductasa.
2. Transporte de bilirrubina en sangre: la bilirrubina se une a la albúmina, siendo este complejo NO ultra filtrado por el riñón.
3. Etapa hepática: los hepatocitos captan la bilirrubina en sangre, dentro del hepatocito se conjuga la bilirrubina con ácido glucurónico, por acción de la UDP-glucuronil-transferasa, formando diglucurónido de bilirrubina o BILIRRUBINA DIRECTA, que es soluble en medio acuoso y se elimina por la bilis. La bilirrubina es llamada INDIRECTA, cuando sale del SER. En sangre solo existe bilirrubina indirecta y no se excreta por orina.
4. Etapa intestinal: al llegar la intestino el diglucurónido de bilirrubina es hidrolizado, y la bilirrubina sometida a reducciones. Se forma mesobilirrubinógeno y finalmente a estercobilinógeno, que se oxida y forma la estercobilina que es la responsable del color de la materia fecal.
5. Ciclo enterohepático: parte de los productos derivados de la reducción de la bilirrubina, son reabsorbidos y llevados de vuelta al hígado, donde se generará nuevamente diglucurónido de bilirrubina, que se excreta de nuevo con la bilis.

Parte de los pigmentos reabsorbidos del intestino, pasan a circulacióngeneral y se eliminan por el riñón como urobilinógeno, el cual se oxida aurobilina.

El aumento de bilirrubina en sangre es un signo observado en distintoscuadros patológicos, produciendo un tinte amarillo en la pieldenominado ictericia.

9. Biosíntesis de proteínas

El ordenamiento de los nucleótidos en el ADN indica la secuencia de aminoácidosde una proteína por sintetizar. Este mensaje esta cifrado en la disposición delas bases A; G; C y T, es trascripto al ARN. El ARNm expresado con las bases A,C, G y U, debe ser traducido en secuencia de aminoácidos.

Código Genético
La unidad de información en el ARNm es jun terno o triplete de bases llamadocodón. Cada aminoácido está representado por un triplete. UAA, UAG y UGAindican la terminación de la cadena polipeptídica.

El código genético tiene validez universal para todos los seres vivos.
La información completa para la síntesis de una cadena polipeptídica sedenomina cistrón (exones + intrones).
Los exones son partes del cistrón que contienen información genética para unaproteína, NO ES UN GEN; y un intrón es porción de ADN que no posee informaciónpara la síntesis proteica.

ARNm
Se transcribe los exones e intrones para formar el ARNhn. A este ARNmhn se leagrega el capuchón de 7-metil-GTP, en el extremo 5´ y la colapoli"A" en el extremo 3´. Se realizan cortes y empalme de exones,proceso llamado Splicing, jugando un papel importante las RNPnp. Cada intrónposee secuencias co9nsenso en sus extremos y una porción intermedia donde sefijan las RNPnp; formándose un splicesome, que procede al corte exacto en éllimite entre el intrón y los exones. Luego los exones son unidos, extremo aextremo, en el orden correcto, formando el ARNm, que posee información para lasíntesis de proteínas.
En eucariotas es monocistrónico y en bacterias puede ser policistrónico.

Mecanismo De Biosíntesis De Proteínas

1. Activación de aminoácidos: requiere de aminoácidos libres, aminoacil-ARNt sintetasa, Mg y ATP. El aminoácido reacciona con el ATP para formar aminoacil-AMP-enzima. Se libera PPi, y el aminoácido activado es transferido al ARNt especifico.
2. Iniciación de la cadena: interviene un ribosoma, un ARNt iniciador, ARNm y factores de iniciación. La subunidad menor del ribosoma se fija al ARNm. Varios factores de iniciación interaccionan con el capuchón del extremo 5’ y luego desplaza a la partícula ribosómica pequeña sobre el ARNm hasta ubicar el codón de iniciación AUG. El Fle-2 forma un complejo con GTP y un ARNt iniciador que transporta metionina. El metionil-ARNti se adhiere al sitio P. La entrada de Fle5’ provoca la liberación de otros factores y la hidrólisis de GTP quedando formado un complejo de iniciación de 80S.
3. Elongación: se realiza en un ciclo que se repite en cada aminoácido agregado. Unión de aminoacil-ARNt al sitio A del ribosoma el factor de elongación FEe-1 se une a GTP y a aminocil – ARNt cuyo anticodón se adapta al codón correspondiente en el ARNm y se fija al sitio A del ribosoma. El grupo carboxilo de la metionina del ARNti en el sitio P se une a la función amina del aminoácido fijado al ARNt en el sitio A cuya reacción es catalizada por la peptidil transferasa. Se forma un dipeptidil que queda unido al ARNt ubicado en el sitio A. El ARNti, del sitio P descargado de su metionina es liberado. La traslocación requiere GTP y FEe-2. El dipeptidil-ARNt se desplaza del sitio A al P. El ribosoma avanza al siguiente codón sobre el ARNm en el sentido 5’

® 3’y se inicia otro ciclo.

El gasto energético de la formación de un enlace peptídico es de cuatrouniones de alta energía. Cuando se ha completado la cadena, se llega a un codónde terminación que puede ser UAA, UAG, y UGA, que es reconocido por el factorde liberación. La cadena polipeptídica es separada del ARNt por hidrólisis.Se libera el ARNt descargado y las subunidades ribosómicas.

Al terminar la síntesis se producen modificaciones de postraducción queconsisten en la eliminación del residuo N-terminal, formación de puentesDisulfuro, modificaciones covalentes diversas, adición de oligosacáridos y/oadición de grupos prostéticos.

Señalización Del Tránsito De Proteínas
La síntesis siempre comienza en el citoplasma y sigue dos vías:

1. Los ribosomas permanecen libres en el citoplasma, y al completarse la cadena polipeptídica ésta es liberada al citosol. Esta vía comprende a las proteínas del citoplasma, núcleo, mitocondrias y peroxisomas. Estas moléculas destinadas a las organelas poseen péptido señal.
2. Los ribosomas son atraídos hacia la membrana del retículo endoplásmico. Siguen éstas vías las proteínas de exportación, siendo éstas del retículo endoplásmico, Golgi y lisosomas.

La ubicuitina se une a las proteínas y las señala para su degradación.

Regulación De La Expresión Génica
Existen genes estructurales, operadores y reguladores.
En los procariotas la actividad de los genes estructurales, es controlada por ungen operador. Junto al gen operador esta el gen promotor, el cual se une al ARNtpolimerasa para iniciar la transcripción. La actividad del opéron escontrolada por genes represores. Cuando el represor se une al operador, se diceque el opéron esta reprimido.

En eucariotas existen proteínas reguladoras que reconocen secuenciasespecificas en los sitios promotores y pontenciadores. En estos, han descriptodedos de zinc, hélice-giro-hélice y cremallera de leusina.

Mutaciones
Son cambios en la secuencia del ADN del genoma. Pueden ser PUNTUALES cuandoafecta a un par de bases, o comprender cambios estructurales en los cromosomas.

Los TRANSPOSONES son secuencias de ADN capaces de insertarse en una nuevalocalización en el genoma.

Acción De Los Antibióticos
Existen antibióticos que bloquean el proceso de transcripción como laactinomicina-D, rifamicina y la rifampicina; otros afectan a la traducción comola puromicina, estreptomicina, tetraciclinas, cloranfenicol y la cicloheximida.

Oncogenes
Son genes que producen que la sufra una transformación cancerígena.
Los proto-onco genes codifican proteínas quinasas, razón por la cual poseengran importancia para su crecimiento y desarrollo.

Un proto-onco-gen, puede transformarse en oncogen por mutación, traslocación,amplificación o por activación de retrovirus.

10. Vitaminas

Son compuestos orgánicos distintos a proteínas, glúsidos y lípidos,esenciales para el desarrollo y la salud. No se sintetizan en el organismo, poresta razón se las incorpora con la dieta.. Muchas actúan como coenzimas formanparte de ellas. Se las clasifica según el tipo de solubilidad en liposolublesque corresponden a las vitaminas A, D, E y K; y en hidrosolubles que son elcomplejo B y la vitamina C.

Vitaminas liposolubles
Su absorción requiere la presencia de bilis y se realizan en el intestino.

Vitamina "a" o retinol
Las vitaminas A1 y A2 son isómeros todo-trans de la vitamina A. El retinal y elácido retinóico son derivados activos de la vitamina.
Fuentes naturales: en vegetales son los carotenos, encontrándose en zanahoria,zapallo, acelga, espinaca, batata, tomate, hígado leche, manteca y huevo. Lasnecesidades diarias son: 5.000 UI.
Es vehiculizada en sangre por proteínas especificas. En la célula se asocia aun receptor de membrana, penetrando al citoplasma, pasa al núcleo y se adhiereen sitios específicos del ADN.

La avitaminosis produce lesiones epidérmicas y oculares como la xeroftalmia(ceguera nocturna).

En su papel funcional, participa en la regulación de la división ydiferenciación celular; y en la síntesis de glicoproteinas. El retinol seproduce en los bastoncitos.

Vitamina "D" O Calciferol
Deriva del grupo de los esteroides. Existen 2 vitámeros, uno vegetal D2 oergocalciferol y otro animal D3 o colecalciferol.
Fuentes naturales: en el organismo se sintetiza una provitamina que es el7-dehidrocolesterol, que se convierte en D3 por acción de la luz UV. Lasnecesidades diarias son de 400 UI.

En el organismo, precisamente en el hígado, la D3 es hidroxilada a25-(OH)2-colecalciferol, este pasa a sangre unido a proteínas especificas yllega al riñón, donde es hidroxilado formando 1,25-(OH)2-colecalciferol, quees el metabolito mas activo.

En su papel funcional participa regulando la homeostasis del Ca y fosfatos.En el intestino aumenta la absorción del Ca; en el hueso el1,25-(OH)2-colecalciferol aumenta la resorción del Ca y la24,25-(OH)2-colecalciferol incrementa la mineralización; en el riñón activala reabsorción del Ca y fosfatos en los túbulos renales. Actúa como hormonaesteroide en el núcleo.

Vitamina "k"
Deriva de la naftoquinona, es sensible a la luz, sus fuentes naturales son:repollo, coliflor, espinaca, queso, hígado, etc. Esta vitamina es sintetizadapor la flora intestinal.

La falta o disminución de esta vitamina una disminución de la protrombina(retardo de la coagulación). Existen antivitaminas como la warfarina y eldicumarol.

Esta vitamina juega un importante papel en la coagulación sanguínea, ya quesin ella no se pueden formar los factores de coagulación (II, VII, IX y X).

Vitamina "e"
Esta constituida por el núcleo cromano que posee una cadena de 16C.
Las fuentes naturales son los aceites vegetales y las nesecidades diarias son de10 a 15mg de tocoferol.
La avitaminosis produce un aumento en la fragilidad de los glóbulos rojos ycreatinuria. Esta vitamina actúa como antioxidante.

Vitaminas hidrosolubles.
Vitamina "b1" (timina)o factor antiberibérico
Constituida por el núcleo pirimidina. Se la encuentra en granos de cerealesenteros y en carne de cerdo. Las necesidades diarias son de 1 a 1,2mg, peroaumenta cuando la ingesta de glúsidos es mayor en la dieta; en alcohólicos elrequerimiento es mayor.

La avitaminosis es conocida como beriberi, patología caracterizada pordebilidad muscular, fatiga, cefaleas, insomnio, mareos, inapetencia ytaquicardia.

La forma activa de esta vitamina es el pirofosfato de tiamina, actuando comocoenzima para la descarboxilación de a-ceto-ácidos, y también es coenzima de transcetolasas.

Vitamina "B2" (Riboflavina)
Se descompone por acción de la luz, sus fuentes naturales son: leche, hígado,riñón, carnes, espinaca y zanahoria, siendo las dosis diarias de 1 a 2mg.

La avitaminosis produce glositis, queilitis, fisuras en las comisuras de loslabios, descamación de la piel, y varias patologías dérmicas. Posee un papelfuncional importante, ya que integra moléculas como FMN y FAD, coenzimasoxido-reductasas.

Vitamina "B3" O Ácido Pantoténico
Formada por ácido pantoténico y b-alanina. Las fuentes naturales se encuentran en todos los alimentos.

Integra a moléculas de gran importancia metabólica como a la fosfopanteteínay a la coenzima A.

Vitamina "b5" o nicotinamida.
La niacina es un derivado del núcleo pirimidina, el triptófano puedeconvertirse en nicotinamida. Se la suele encontrar en hígado, huevos, carnes ygranos enteros.

La deficiencia de esta vitamina produce una patología denominada Pelagra,que se caracteriza por dermatitis, glositis, estomatitis, nauseas, emesis,diarrea, enteritis, signos y síntomas neurológicos.