Índice:
Las
proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las
células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de
semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen,
pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En
todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno,
hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, yen algunas fósforo
y hierro.
Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas
sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a
partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros
reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas
o de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor
nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se
conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida,
ves en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.
El
valor químico (o "puntuación química") de una proteína se define
como el cociente entre los miligramos del aminoácido limitante existentes por
gramo de la proteína en cuestión y los miligramos del mismo amino ácido por
gramo de una proteína de referencia. El aminoácido limitante es aquel en el
que el déficit es mayor comparado con la proteína de referencia, es decir,
aquel que, una vez realizado el cálculo, da un valor químico mas bajo. La
"proteína de referencia" es una proteína teórica definida por la
FAO con la composición adecuada para satisfacer correctamente las necesidades
proteicas. Se han fijado distintas proteínas de referencia dependiendo de la
edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales son distintas. Las proteínas
de los cereales son en general severamente deficientes en lisina, mientras que
las de las leguminosas lo son en aminoácidos azufrados(metionina y cisteina).
Las proteínas animales tienen en general composiciones mas próximas a la
considerada ideal.
El
valor químico de una proteína no tiene en cuenta otros factores, como la
digestibilidad de la proteína o el hecho de que algunos aminoácidos pueden
estar en formas químicas no utilizables.. Sin embargo, es el único fácilmente
medible. Los otros parámetros utilizados para evaluar la calidad de una proteína(coeficiente
de digestibilidad, valor biológico o utilización neta de proteína)se obtienen
a partir de experimentos dietéticos con animales o con voluntarios humanos.
En
disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento
anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido
liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan
protones, quedando como(-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez.
En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar iónica llamada zwitterion
CLASIFICACION
Y ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
La
organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición
de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La
estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas.
componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. Se encuentran.
La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta
adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La
estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el
espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen
dos tipos de estructura secundaria:
la
a(alfa)-hélice
la
conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre
el-C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En
esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan
esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
ESTRUCTURA
TERCIARIA
La
estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria
de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación
globular.
En
definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria
y por tanto la terciaria..
Esta
conformación globular facilita la solubilidad en agua
y así realizar funciones de transporte, enzimáticas,
hormonales, etc.
Esta
conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:
el
puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los
puentes de hidrógeno
los
puentes eléctricos
las
interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Esta
estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El
número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro
como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
CLASIFICACION
Las
proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano,serina,
treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína,cistina,
lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.
Según
su composición
pueden
clasificarse en proteínas "simples" y proteínas"conjugadas".
Las
"simples" o "Holoproteínas" son aquellas que alhidrolizarse
producen únicamente aminoácidos, mientras que las"conjugadas" o
"Heteroproteínas" son proteínas que alhidrolizarse producen también,
además de los aminoácidos, otros componentesorgánicos o inorgánicos. La
porción no protéica de una proteína conjugadase denomina "grupo prostético".
Las proteínas cojugadas sesubclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus
grupos prostéticos.
La
siguiete tabla muestra la clasificación completa.
|
CONJUGADAS
|
|
NOMBRE
|
COMPONENTE
NO PROTEICO
|
|
Nucleoproteínas
|
Acidos
nucléicos
|
|
Lipoproteínas
|
Lípidos
|
|
Fosfoproteínas
|
Grupos
fosfato
|
|
Metaloproteínas
|
Metales
|
|
Glucoproteínas
|
Monosacáridos
|
Glucoproteínas
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona
luteinizante
Lipoproteínas
De
alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
Nucleosomas
de la cromatina
Ribosomas
Cromoproteínas
Hemoglobina,
hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
Citocromos,
que transportan electrones
SIMPLES
Globulares
Prolaminas:Zeína
(maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:Glutenina
(trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina
(sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina(leche)
Hormonas:
Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas:
Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colágenos:
en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas:
En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas:
En tendones y vasos sanguineos
Fibroínas:
En hilos de seda, (arañas, insectos)
Según
su conformación
Se
entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquierenlos
grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de lalibertad
de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos clases deproteínas
que difieren en sus conformacxiones características: "proteínasfibrosas"
y "proteínas globulares".
Las
proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadasen forma
paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructurasdiferentes:
fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios hacesformando una
"macro-fibra", como en el caso del colágeno de lostendones o la
a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formaciónde láminas como
en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.
Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son
losprincipales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y
ensoluciones salinas diliudas y en general más resistentes a los factores que
lasdesnaturalizan.
Las
proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas quese
enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de
hiloenredado" . El resultado es una macro-estructura de tipo esférico.
La
mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñanfunciones
de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisisde las
reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.
Según
su función
La
diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá lamás
extensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas.
Enzimas:
Son proteínas cuya función esla "catalisis de las reacciones bioquímicas".
Algunas de stasreacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación
de verdaderoscomplejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas
esextraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un millon
deveces.
Las
enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas deellas son
proteínas conjugadas.
Proteínas
de transporte:
Muchos iones ymoléculas específicas son transportados por proteínas específicas.
Porejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónicodesdes
y hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana mitocondrial seencuentra
una serie de proteínas que trasnportan electrones hasta el oxígenoen el
proceso de respiración aeróbica.
Proteínas
del movimiento coordinado:
El músculoestá compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen
lacapacidad de modificar su estructura en relación con cambios en el
ambienteelectroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de
unacontracción muscular.
Proteínas
estructurales o de soporte:
Lasproteínas fibrosas como el colágeno y las a-queratinas constituyen
laestructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y
loshuesos.
Anticuerpos:
Son proteínas altamenmteespecíficas que tienen la capacidad de identificar
susustancias extrañas talecomo los virus, las bacterias y las células de otros
organismos.
Proteoreceptores:
Son proteínas queparticipan activamente en el proceso de recepción de los
impulsos nerviososcomo en el caso de la "rodapsina" presente en los
bastoncillos de laretina del ojo.
Hormonas
y Proteínas represoras:
sonproteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos; las
proteínasrepresoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisión
de lainformación genética en la bisíntesis de otras moléculas.
FUNCIONES
Las
proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigencasi
todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicasde
cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad,defenderse de
agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones,etc...Todas las
proteinas realizan su función de la misma manera: por uniónselectiva a moléculas.
Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculasde la misma proteina
para originar una estructura mayor. Sin embargo,otrasproteinas se unen a moléculas
distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos,la hemoglobina al oxígeno,
las enzimas a sus sustratos, los reguladores de laexpresión génica al ADN, las
hormonas a sus receptores específicos, etc...
A
continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones
quedesempeñan:
Función
ESTRUCTURAL
-Algunas
proteinas constituyen estructuras celulares:
Ciertas
glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan comoreceptores o
facilitan el transporte de sustancias.
Las
histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de losgenes.
-Otras
proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El
colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La
elastina del tejido conjuntivo elástico.
La
queratina de la epidermis.
-Las
arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telasde araña
y los capullos de seda, respectivamente.
Función
ENZIMATICA
-Las
proteinas con función enzimática son las más numerosas yespecializadas. Actúan
como biocatalizadores de las reacciones químicas delmetabolismo celular.
Función
HORMONAL
-Algunas
hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón(que
regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por lahipófisis
como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesisde
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función
REGULADORA
-Algunas
proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan ladivisión
celular (como la ciclina).
Función
HOMEOSTATICA
-Algunas
mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemasamortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Función
DEFENSIVA
Las
inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
La
trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneospara
evitar hemorragias.
Las
mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas
toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes,son
proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Función
de TRANSPORTE
La
hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
La
hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
La
mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las
lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
Los
citocromos transportan electrones.
Función
CONTRACTIL
La
actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de lacontracción
muscular.
La
dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función
DE RESERVA
La
ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y lahordeina
de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollodel embrión.
La
lactoalbúmina de la leche.
METABOLISMO
Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos
normalmente,solamente una pequeña cantidad de componentes individuales.
Agua , para compensar las pérdidas producidas por la evaporación, sobre todo
através de los pulmones, y como vehículo en la eliminación de solutos a travésde
la orina.
Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad para
compensarlas pérdidas por evaporación y la otra mitad eliminada en la orina.
Estasnecesidades pueden verse muy aumentadas si aumentan las pérdidas por el
sudor.Los alimentos preparados normalmente aportan algo mas de un
litro, el agua metabólica (obtenida químicamente en la destrucción de
losotros componentes de los alimentos) representa un cuarto de litro y el resto
setoma directamente como bebida.
Necesitamos energía para dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo
vivo y realizar actividades voluntarias. La actividad de mantenimiento se conoce
con el nombre de
"metabolismo basal"
Metabolismo
basal
En
este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sintesis
deproteinas (que es la actividad que mas energia consume, del 30 al 40 % de
lasnecesidades) el transporte activo y la trasmisión nerviosa (otro tanto) y
loslatidos del corazón y la respiración (alrededor del 10 %).
Existen
grandes diferencias en el consumo de energia por los distintosorganos. El
cerebro consume el 20 % de la energia utilizada en reposo, lo mismoque toda la
masa muscular, aunque en peso representan el 2% y el 40 %respectivamente. La
energia que una persona precisa para cubrir el metabolismobasal depender; en
consecuencia del numero de celulas
metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por
supuesto,como ya se ha visto, no todos los tejidos consumen la misma proporción
deenergia (el esqueleto y el tejido adiposo son poco activos metabolicamente,
porejemplo), pero en una primera aproximación, pueden considerarse las
necesidadesenergéticas de una persona no especialmente obesa como una función
de su peso.La estimación que se utiliza generalmente es de 1 kilocalorica por
kilogramo depeso corporal y por hora.
Necesidades
en función de la actividad. Estas necesidades son muy variables,en función
de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeño incremento
delas necesidades correspondientes al metabolismo basal y el multiplicar
estasnecesidades por siete. Se ha determinado experimentalmente el gasto energéticode
casi cualquier actividad humana, utilizando como sistema de medida el consumode
oxígeno y la producción de CO2. Los valores exactos dependen de lascaracterísticas
de la persona (peso sobre todo, pero también sexo y edad).
En
la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo energéticosegún
la actividad:
Actividad
ligera:
Entre
2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial normal, trabajodomestico, conducir
un tractor.
Actividad
moderada:
Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada.
Actividad
pesada:
Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minería,jugar al futbol.
Actividad
muy pesada:
Mas de 10 Kcal /minuto Cortar leña, Carrera.
Las
proteinas, los hidratos de carbono y los lípidos o grasas, además deotras
funciones orgánicas, actúan como combustible productores de energia.Estos últimos
tienen la tendencia de acumularse en diversas partes del cuerpocuando los
requerimientos de energía son menores, lo que en definitiva causa laobesidad.
Las grasas se queman muy lentamente en comparación con los hidratosde carbono,
por lo que se dificulta su completa eliminación o que se
metaboliceadecuadamente.
El
organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La exógena (alimentación) yla Endógena
(metabolismo).
DERIVADOS
Proteínas
citosólicas.
Representa
uno de los grupos que tiene mayor abundancia de proteínas. En élse distinguen:
las
proteínas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto
(losneurofilamentos) y entre ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus
proteínasasociadas. Representan alrededor de un 25% de las proteínas totales
de laneuronas.
Enzimas:
catalizan las reacciones metabólicas de las neuronas.
Proteínas
citosólicas
Se
forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el
citoplasmaneuronal, cuando el mRNA para esas proteínas se une a los ribosomas.
En relacióna estas proteínas hay que considerar a otra proteína pequeña, la ubiquitina,que
se une residuos de lisina de las proteína para su posterior degradación.
Proteínas
nucleares y mitocondriales
También
se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al núcleo o alas
mitocondrias, donde existen receptores específicos a los que se unen
paraincorporarse al organelo, por el proceso de traslocación. El
mecanismopor el que se incorporan las proteínas después de su síntesis, es la
importaciónpost-transducción.
Hay
dos categorías de proteínas de membranas:
1.-
Las proteínas integrales: se incluyen en este grupo los receptores químicos
de membrana (a neurotransmisores, a factores decrecimiento). Ellas están
incertadas o embebidas en la bicapa lipídica o están unidas covalentemente a
otras moléculas que sí atraviesan la membrana. Una proteína que atraviesa la
membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio extraneuronal, es
designada como del tipo I. Las hay también del tipo II que son
aquellas en que el grupo N-terminal se ubica en el citosol.
2.-
Las proteínas periféricas: se ubican en el lado citosólico dela
membrana a la cual se unen por asociaciones que hacen con los lípidos de la
membrana o con las colas citosólicas de proteínas integrales o con otras proteínas
periféricas (proteína básica de la mielina o complejos de proteínas).
Las
proteínas de la membrana plasmática y las de secreción se forman en los
polirribosomas que se unen al retículo endoplasmático rugoso. Ellos
constituyen un material de naturaleza basófila (se tiñen con colorantes básicos
como el azul de toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno) que al
microscopio óptico se han identificado como la substancia de Nissl. Una vez que
las proteínas formadas en este sistema pasan al interior del retículo, ellas
son modificadas por procesos que se inician el retículo y que continuan en el
sistema de Golgi y aún, posteriormente, en los organelos finales a donde son
destinadas (vesículas de secreción).
Las
proteínas que son componentes de las membranas abandonan el retículo en una
variedad de vesículas. Además de las de secreción, son muy importantes para
las neuronas, las vesículas sinápticas. A través de ambos tipos de vesículas
las proteínas son enviadas al espacio extraneural por la vía constitutiva o la
vía regulada.
IMPORTANCIA
EN EL ORGANISMO
Debe
aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de proteínas por kg al
día.
Una
capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es decir mezclar
proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada
estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos como aminoácidos.
Diariamente
se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas, razón por la que debemos ingerir
dicha cantidad.
Existen
aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de
sintetizarlos si no se ingieren.
Estos
ladrillos (aminoácidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores
limitantes para alcanzar la óptima nutrición proteica.
Los
cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) otriptofano y
lisina (el maíz).
Los
lácteos de vaca son deficitarios en metionina, cisteína y hoy semideficitarios
en triptofano.
El pescado, pollo,vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas (porotos, lentejas,
etc.) son deficitarias en cisteína y metionina.
El
huevo es deficitario en metionina para el adulto.
La
mal nutrición provoca:
Reducción
de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica de anticuerpos y
de glóbulos blancos disminuye.
La
respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
La
restricción proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más
importante de nuestras células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a
una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el glutamato, la glicina y
la cisteína.
Su
déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los
microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actúan
prolongando el daño a las células propias y de paso aumentan el riesgo de un cáncer,promovido
por una infección de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la ingestión
de productos químicos inductores o promotores de cáncer, por ejemplo
pesticidas, toxinas de hongos, etc.
La
falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo
lo que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.
En
ambos, la secreción continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las
sustancias dañinas, entre ellos sustancias potencialmente cancerígenas y también
de microorganismos infecciosos que pudieron entrar.
Esta
sustancia viscosa constituida por azúcares y proteínas (glucoproteínas) es de
secreción constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si esteaporte
falla en cantidad o calidad (falta de ciertos aminoácidos conocidos comocisteína
o treonina) el mucus será pobre o de mala calidad reduciendo nuestr acapacidad
de defensa
ALIMENTOS
Y SU ACCION
Las
proteínas, desde las humanas hasta las queforman las bacterias unicelulares,
son el resultado de las distintas combinaciones entre veinte aminoácidos
distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y,
a veces, azufre. En la molécula proteica, estos aminoácidos se unen en largas
hileras (cadenaspolipeptídicas) mantenidas por enlaces peptídicos, que son
enlaces entregrupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El número casi
infinito decombinaciones en que se unen los aminoácidos y las formas
helicoidales yglobulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptídicas,
permitenexplicar la gran diversidad de funciones que estos compuestos desempeñan
en losseres vivos.
Para sintetizar sus proteínas esenciales, cada especie necesita disponer de los
veinte aminoácidos en ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden
fabricar sus aminoácidos a partir de nitrógeno, dióxido de carbono y
otros compuestos por medio de la fotosíntesis, casi todos los demás organismos
sólo pueden sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminoácidos
esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita incluir en su
dieta ocho aminoácidos esenciales para mantenerse sano: leucina, isoleucina,
lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Todos ellos se
encuentran en las proteínas de las semillas vegetales, pero como las plantas
suelen ser pobres en lisina y triptófano, los especialistas en nutrición
humana aconsejan complementar la dieta vegetal con proteínas animales presentes
en la carne, los huevos y la leche, que contienen todos los aminoácidos
esenciales.
En general, en los países desarrollados se consumen proteínas animales
enexceso, por lo que no existen carencias de estos nutrientes esenciales en
ladieta. El kwashiorkor, que afecta a los niños del África tropical, es una
enfermedad por mal nutrición, principalmente infantil, generada por una
insuficiencia proteica grave. Laingesta de proteínas recomendada para los
adultos es de 0,8 g por kg de pesocorporal al día; para los niños y lactantes
que se encuentran en fase decrecimiento rápido, este valor debe multiplicarse
por dos y por tres,respectivamente.
Las
proteinas son de difìcil asimilación y no generan energía inmediata.Su
ingesta excesiva no está excenta de riesgos y tampoco es recomendableingerir
una gran cantidad en una sola comida (es decir, no se saca nada concomerse una
vaca en el almuerzo).
Un
deportista durante la fase de entrenamiento destruye sus tejidos.
Pararepararlos, debe ingerir un aporte mayor de proteínas (algo así como el
15% dela ración calórica diaria) y sobre todo a partir de alimentos con un
valorbiológico elevado. Ejemplos adicionales a los ya señalados son el atún,quesos,
lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de soya.
Generalmente,
en montaña se ingieren muy pocas proteinas, o nada, debido enparte porque los
alimentos que las proveen son de difícil transporte (huevos),embalaje impropio
(tarros) y de rápida descomposición (carnes).
Principales
fuentes de proteínas:
Cereales
(arroz, avena, maíz, trigo, etc..)
Legumbres
(porotos, lentejas, soya, arvejas, etc..)
Lácteos
(leche, queso, yourt, etc..)
Semillas
y frutos secos (sésamo, maravilla, nueces, almendras, maní, etc..)
PROPIEDADES
Especificidad
Las
propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional enel
medio acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen en su superficie,que
son los que constituyen el centro activo; también de los aminoácidos quese
disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la proteína.
Cada
proteína tiene una conformación según su estructura primaria. Así,un pequeño
cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios en laestructura primaria,
secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividadbiológica.
Solubilidad
Las
proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicalespolares o
hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de hidrógenocon el
agua, constituyendo una capa de solvatación. Esta solubilidad varíadependiendo
del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y delpH.
Desnaturalización
Pérdida
de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto tambiénde la
actividad biológica. Se produce al variar la temperatura, presión,
pH,electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno
quemantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se
conviertenen fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el
proceso esreversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible.
SÍNTESIS
DE LAS PROTEINAS
Las
instrucciones para la síntesis de las proteínas están codificadas enel ADN
del núcleo. Sin embargo el ADN no actúa directamente, sino quetranscribe su
mensaje al ARNm que se encuentra en las células, una pequeñaparte en el núcleo
y, alrededor del 90% en el citoplasma. La síntesis de lasproteínas ocurre como
sigue:
El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del
ADNorigina una banda complementaria de ARNm.
El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de los porosde
la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allíserá
leído y descifrado el código o mensaje codificado que trae del ADN del núcleo.
El ARN de transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta
alsitio donde se encuentra el ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos
deacuerdo a la información codificada, y forma un polipéptido. Varias cadenas
depolipéptidos se unen y constituyen las proteínas. El ARNt queda libre.
Indudablemente que estos procesos de unión o combinación se hacen a través
delos tripletes nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Ademáslos
ribosomas se mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual determina quéaminoácidos
van a ser utilizados y su secuencia en la cadena de polipéptidos.El ARN ribosómico,
diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce,interviene también
en el acoplamiento de aminoácidos en la cadena proteica.
Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente seránutilizadas
por las células. Igualmente el ARN de transferencia, es"descargado" y
el ARN mensajero ya "leído" se libera delribosoma y puede ser
destruido por las enzimas celulares o leído por uno o másribosomas.
La síntesis de las proteínas comienza por consiguiente en el núcleo, ya
queallí el ADN tiene la información, pero se efectúa en el citoplasma a nivel
delos ribosomas.
Transcripción
del mensaje genético del ADN al ARN.
La
biosíntesis de las proteínas comienza cuando un cordón de ARNm, con laayuda
de ciertas enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los cordonesde la hélice
del ADN. (Las micrografías electrónicas indican que el ADN sedesenrolla un
poco para permitir la síntesis del ARN).
El ARNm se forma a lo largo del cordón del ADN de acuerdo con la misma regladel
apareamiento de las bases que regula la formación de un cordón de ADN,excepto
en que en el ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al mecanismode copia,
el cordón del ARNm, cuando se ha completado lleva una transcripciónfiel del
mensaje del ADN. Entonces el cordón de ARNm se traslada al citoplasmaen el cual
se encuentran los aminoácidos, enzimas especiales, moléculas deATP, ribosomas
y moléculas de ARN de transferencia.
Una vez en el citoplasma, la molécula de ARN se une a un ribosoma. Cada tipo
deARNt engancha por un extremo a un aminoácido particular y cada uno de
estosenganches implica una enzima especial y una molécula de ATP.
En el punto en el que la molécula de ARNm toca al ribosoma, una molécula
deARNt, remolcando a su aminoácido particular, se sitúa en posición inicial.
A
medida que el cordón de ARNm se desplaza a lo largo del ribosoma, se sitúaen
su lugar la siguiente molécula de ARNt con su aminoácido. En este punto,
laprimera molécula de ARNt se desengancha de la molécula de ARNm. El
ARNmensajero parece tener una vida mucho más breve, al menos en Escherichia
coli. La duración promedio de una molécula de ARNm en E. Coli. es de dos
minutos, aunque en otro tipo de células puede ser más larga. Esto significa
que en E.Coli. la producción continua de una proteína requiere una producción
constante de las moléculas de ARNm apropiadas. De esta manera los cromosomas
bacterianos mantienen un control muy rígido de las actividades celulares,
evitando la producción de proteínas anormales que pudiera ocurrir por el
posible desgaste de la molécula de ARNm.
Autor:
Anita
Terfloth
busy61@hotmail.com